Біохімічні компоненти. Біохімічні основи харчування людини
Організм живих істот складається не просто з молекул і атомів, а із сукупності таких елементів, які дозволяють йому здійснювати гармонійно та злагоджено всі процеси життєдіяльності. Саме завдяки таким структурам, як біогенні елементи, людина, рослини, тварини, гриби та бактерії можуть рухатися, дихати, харчуватися, розмножуватися та взагалі жити. Всі вони мають свої осередки в загальній хімічної системиМенделєєва.
Біогенні елементи – це які?
Загалом слід зауважити, що з відомих 118 елементів на сьогоднішній день точна роль і значення в організмі живих істот визначено порівняно небагатьма. Хоча експериментальні дані дозволили встановити, кожна клітина людини містить приблизно 50 хімічних елементів. Саме вони й одержали назву біогенних, або біофільних.
Звичайно, більшість з них ретельно вивчені, розглянуті всі варіанти їх впливу на здоров'я та стан людини (як при надлишку, так і за браком). Проте зберігається певна частка речовин, роль яких остаточно незрозуміла. Це належить ще встановити.
Класифікація біофільних елементів
Біогенні елементи можна розділити на три групи за кількісним змістом та значенням для живих систем.
- Макробіогенні – ті, з яких побудовані всі життєво важливі сполуки: білки, нуклеїнові кислоти, вуглеводи, ліпіди та інші. Це основні біогенні елементи, до яких належать вуглець, водень, кисень, сірка, натрій, хлор, магній, кальцій, фосфор, азот, калій. Їхній вміст в організмі максимально по відношенню до інших.
- Мікробіогенні - що містяться в меншій кількості, але відіграють дуже велику роль у підтримці нормального рівня життєдіяльності, здійсненні безлічі процесів та збереженні здоров'я. До цієї групи входять марганець, селен, фтор, ванадій, залізо, цинк, йод, рутеній, нікель, хром, мідь, германій.
- Ультрамікробіогенні. Яка роль, яку відіграють в організмі ці біогенні хімічні елементи, поки що не з'ясовано. Однак вважається, що вони також є важливими і повинні підтримуватися в постійному балансі.
Ця класифікація біогенних елементів відбиває значимість тієї чи іншої речовини. Однак існує й інша, яка поділяє всі сполуки, що є в організмі, на метали і неметали. Таблиця хімічних елементів знаходить свій відбиток у живих системах, що ще раз підкреслює, наскільки все взаємопов'язано.
Характеристика та значення макроелементів
Якщо розібратися у будові білкових молекул, то нескладно зрозуміти, наскільки важливими є біогенні елементи групи макроелементів. Адже до складу їх входять:
- вуглець;
- кисень;
- водень;
- азот;
- іноді сірка.
Тобто всі ці речовини, які ми назвали, є життєво необхідними. Це цілком виправдано, адже не дарма білки називають основою життя.
Хімія біогенних елементів грає у цьому не останню роль. Адже, наприклад, саме завдяки хімічним особливостям вуглецю він здатний поєднуватися з однойменними атомами, формуючи величезні макроланцюги - основу всіх органічних сполук, а отже, життя. Якби не здатність водню формувати водневі зв'язки між молекулами, то навряд чи змогли б існувати білки та нуклеїнові кислоти. Без них не було б живих істот.
Кисень як один з найголовніших елементівне тільки входить до складу найголовнішої речовини на планеті - води, а й має сильну електронегативність. Це дозволяє йому брати участь у багатьох взаємодіях, у тому числі утворювати водневі зв'язки.
Про значення води говорити, мабуть, немає потреби. Кожна дитина знає про її важливість. Вона – розчинник, середовище для протікання біохімічних реакцій, основний компонент цитоплазми клітин тощо. Її біогенними елементами є ті ж водень і кисень, про які вже згадувалося раніше.
Елемент № 20 у таблиці
Кальцій входить до складу кісток людини та тварин, є важливою складовою зубної емалі. Він також бере участь у багатьох біологічних процесах всередині організму:
- екзоцитоз;
- згортання крові;
- скорочення м'язових волокон;
- вироблення гормонів.
Крім того, утворює зовнішній скелет багатьох безхребетних та морських мешканців. Потреба у цьому елементі збільшується з віком, а після досягнення 20 років знижується.
Значення натрію та калію
Ці два елементи дуже важливі для правильної та злагодженої роботи мембран клітин, а також натрій-калієвого насоса серця. Багато препаратів від хвороб серцево-судинної системи містять саме ці речовини. Крім того, ці ж елементи:
- підтримують осмотичний тиск у клітині;
- регулюють рН середовища;
- входять до складу плазми, лімфатичних рідин;
- утримують воду у тканинах;
- сприяють передачі нервових імпульсів тощо.
Процеси є життєво важливими, тому переоцінити значення цих макроелементів складно.
Магній та фосфор
Таблиця хімічних елементів розмістила ці дві речовини досить далеко одна від одної через різницю у властивостях, як фізичних, і хімічних. Біологічна роль також відрізняється, проте є в них і щось спільне – важливе значення у житті живих істот.
Магній виконує такі функції:
- бере участь у розщепленні макромолекул, що супроводжується виділенням енергії;
- бере участь у передачі нервових імпульсів та у регуляції серцевої діяльності;
- є активним компонентомдля нормальної роботикишківника;
- входить до складу речовин, що управляють діяльністю гладкої мускулатури, тощо.
Не всі функції, але основні.
Фосфор, своєю чергою, грає таку роль:
- входить до складу великої кількості макромолекул (фосфоліпіди, ферменти та інші);
- є компонентом найважливіших енергетичних запасів організму – молекул АТФ та АДФ;
- керує рН розчинами, є буфером в організмі;
- входить до складу кісток та зубів як один з основних будівельних елементів.
Таким чином, макроелементи – важлива частина здоров'я людини та інших істот, їх основа, початок всього живого на планеті.
Основні особливості мікроелементів
Біогенні елементи, що належать до цієї групи, відрізняються тим, що потреба організму в них менша, ніж у представниках попередньої групи. Приблизно 100 мг щодня, але не більше 150 мг. Усього їх налічується близько 30 різновидів. При цьому всі вони знаходяться у різній концентрації в клітині.
Роль не всіх їх встановлена, проте наслідки недостатнього вживання того чи іншого елемента явно виявляються, виражаючись у різних захворюваннях. Найбільш вивченими за біологічним впливом на організм є мідь, селен і цинк, а також залізо. Всі вони беруть участь у механізмах гуморального регулювання, входять до складу ферментів, будучи каталізаторами процесів.
Кругообіг біофільних частинок: вуглець
Кожен атом здатний здійснювати перехід з організму в навколишнє середовищеі назад. При цьому відбувається процес, який отримав назву "кругообіг біогенних елементів". Розглянемо його сутність з прикладу атома вуглецю.
Атоми проходять кілька етапів у своєму кругообігу.
- Основна маса знаходиться у надрах землі у вигляді кам'яного вугілля, а також у повітрі, формуючи шар вуглекислого газу.
- З повітря вуглець перетворюється на рослини, оскільки поглинається ними для фотосинтезу.
- Потім або залишається в рослинах до їхнього відмирання і переходить у поклади кам'яного вугілля, або переходить у тварини організми, які харчуються рослинами. З них вуглець повертається в атмосферу у вигляді вуглекислого газу.
- Якщо ж говорити про те вуглекислому газі, Що розчинений у Світовому океані, то з води він потрапляє в тканини рослин, згодом формуючи вапнякові поклади, або випаровується в атмосферу і знову починається колишній кругообіг.
Таким чином відбувається біогенна міграція хімічних елементів як макро-, так і мікробіогенних.
Біохімічна роль та медико-біологічне значення біогенних p-елементів. (Вуглець, азот, фосфор, кисень, сірка, хлор, бром, йод)
Біогенні d-елементи. Зв'язок між електронною будовою d-елементів та їх біологічними функціями. Роль d-елементів у комплексоутворенні в біологічних системах.
У складі живої речовини виявлено понад 70 елементів.
Біогенні елементи- Елементи, необхідні організму для побудови та життєдіяльності клітин та органів.
В організмі людини найбільше s- та p-елементів.
Незамінні макроелементи s-: H, Na, Mg, K, Ca
Незамінні макроелементи p-C, N, O, P, S, Cl, I.
Домішні s- та p-елементи: Li, B, F.
Концентрування хімічного елемента- Підвищений вміст елемента в організмі в порівнянні з навколишнім середовищем.
Основу всіх живих систем становлять шість елементів-органогенів: вуглець, водень, кисень, азот, фосфор, сірка. Їхній вміст в організмі досягає 97%.
Біогенні елементи поділяють на три блоки: s-, p-, d-.
S-елементи
Основні відомості:
1. S-елементи – це хімічні елементи, в атомах яких заповнюються електронами, s-підрівень зовнішнього рівня.
2. Будова їх валентного рівня ns 1-2.
3. Невеликий заряд ядра, великий розміратома сприяють з того що атоми s-елементів – типові активні метали; показником цього є невисокий потенціал їхньої іонізації. Хімія таких елементів є в основному іонною, за винятком літію і берилію, які мають сильнішу поляризуючу дію.
4. Мають відносно великі радіуси атомів та іонів.
5. Легко віддають валентні електрони.
6. Є сильними відновниками. Відновлювальні властивості зростають закономірно зі збільшенням радіусу атома. Відновлювальна здатність збільшується по групі зверху донизу.
Біологічна роль:
Внаслідок дуже легкої окислюваності лужні метали зустрічаються у природі виключно як сполук.
Натрій
1. Належить до життєво необхідних елементів, постійно міститься в організмі, бере участь в обміні речовин.
3. В організмі людини натрій знаходиться у вигляді розчинних солей: хлориду, фосфату, гідрокарбонату.
4. Розподілений по всьому організму (у сироватці крові, спинномозковій рідині, очній рідині, травних соках, жовчі, нирках, шкірі, кістковій тканині, легенях, мозку).
5. Є основним позаклітинним іоном.
6. Іони натрію відіграють важливу роль у забезпеченні сталості внутрішнього середовища людського організму, бере участь у підтримці постійного осмотичного тиску біорідини.
7. Іони натрію беруть участь у регуляції водного обміну та впливають на роботу ферментів.
8. Разом з іонами калію, магнію, кальцію, хлору іони натрію беруть участь у передачі нервових імпульсів.
9. При зміні вмісту натрію в організмі відбуваються порушення нервової, серцево-судинної систем, гладких та скелетних м'язів.
Калій
2. В організмі людини калій знаходиться в крові, нирках, серці, кістковій тканині, мозку.
3. Калій є основним внутрішньоклітинним іоном.
4. Іони калію відіграють важливу роль у фізіологічних процесах – скороченні м'язів, нормальному функціонуваннісерця, проведення нервових імпульсів, обмінних реакцій.
5. Є важливими активаторами внутрішньоклітинних ферментів.
Магній
2. Знаходиться в дентині та емалі зубів, кісткової тканини.
3. Накопичується в підшлунковій залозі, скелетних м'язах, нирках, мозку, печінці та серці.
4. Є внутрішньоклітинним катіоном.
Кальцій
2. Міститься у кожній клітині людського організму. Основна маса – у кістковій та зубній тканинах.
3. Іони кальцію беруть активну участь у передачі нервових імпульсів, скороченні м'язів, регулюванні роботи серцевого м'яза, механізмах згортання крові.
P-елементи
Загальна характеристика:
1. Відносять 30 елементів періодичної системи.
2. У періодах зліва направо атомні та іонні радіуси p-елементів у міру збільшення заряду ядра зменшуються, енергія іонізації та спорідненість до електрона загалом зростають, електронегативність збільшується, окисна активність елементних речовин та неметалічні властивості посилюються.
3. У групах радіуси атомів та однотипних іонів збільшуються. Енергія іонізації при переході від 2р-елементів зменшується.
4. Зі збільшенням порядкового номера р-елементів групи неметалічні властивості слабшають, а металево посилюються.
Біологічна роль:
2. Концентрується у легенях, щитовидній залозі, селезінці, печінці, мозку, нирках, серці.
3. Входить до складу зубів та кісток.
4. Надлишок бору шкідливий організму людини (зменшується активність адреналіну).
Алюміній
1. Належить до домішкових елементів.
2. Концентрується у сироватці крові, легень, печінки, кістках, нирках, нігтях, волоссі, входить до структури нервових оболонок мозку людини.
3. Добова норма – 47мг.
4. Впливає на розвиток епітеліальної та сполучної тканин, на регенерацію кісткових тканин, на обмін фосфору.
5. Чинить на ферментативні процеси.
6. Надлишок гальмує синтез гемоглобіну.
Талій
1. Належить до дуже токсичних елементів.
Вуглець
1. Належить до макроелементів.
2. Входить до складу всіх тканин у формі білків, жирів, вуглеців, вітамінів, гормонів.
3. З біологічного погляду вуглець є органогеном номер 1.
Кремній
1. Належить до домішкових мікроелементів.
2. Знаходиться у печінці, надниркових залозах. Волосся, кришталик.
3. З порушенням кремнію пов'язують виникнення гіпертонії, ревматизму, виразки, недокрів'я.
Німеччина
1. Належить до мікроелементів.
2. З'єднання германію посилюють кровотворення у кістковому мозку.
3. Сполуки германію малотоксичні.
D-елементи
Загальна характеристика:
1. Належать 32 елементи періодичної системи.
2. Входять у 4-7 великі періоди. Особливістю елементів цих періодів є непропорційно повільне зростання атомного радіусу із зростанням числа електронів.
3. Важливою властивістює змінна валентність та різноманітність ступенів окислення. Можливість існування d-елементів у різних ступенях окиснення визначає широкий діапазон окиснювально-відновних властивостей елементів.
4. D-елементи у проміжному ступені окислення виявляють амфотерні властивості.
5. В організмі забезпечують запуск більшості біохімічних процесів, які забезпечують нормальну життєдіяльність.
Біологічна роль:
Цинк
1. Мікроелемент
2. В організмі людини 1,8г.
3. Найбільше цинку у м'язах і кістках, а також у плазмі крові, печінці, еритроцитах.
4. Утворює біонеорганічний комплекс з інсуліном – гормоном, який регулює вміст цукру в крові.
5. Міститься у м'ясних та молочних продуктах, яєцях.
Кадмій
1. Мікроелемент.
2. В організмі людини – 50мг.
3. Домішковий елемент.
4. Знаходиться у нирках, печінці, легенях, підшлунковій залозі.
Ртуть
1. Мікроелемент.
2. Домішковий елемент.
3. В організмі людини – 13мг.
4. Знаходиться в жировій та м'язовій тканинах.
5. Хронічна інтоксикація кадмієм та ртуттю може порушити мінералізацію кісток.
Хром
1. Мікроелемент.
2. В організмі людини – 6г.
3. Металевий хром нетоксичний, а сполуки небезпечні для здоров'я. Вони викликають подразнення шкіри, що призводить до дерматитів.
Молібден
1. Мікроелемент.
2. Належить до металів життя, є одним із найважливіших біоелементів.
3. Надлишковий вміст викликає зниження міцності кісток – остеопороз.
4. Входить до складу різних ферментів.
5. Малотоксичний.
Вольфрам
1. Мікроелемент.
2. Роль не вивчена.
3. Аніонна форма вольфраму легко абсорбується у шлунково-кишковому тракті.
Завдання 5
Комплексні з'єднання. Класифікація комплексних сполук за зарядом координаційної сфери та за природою лігандів. 2.Координаційна теорія А.Вернера. Поняття про комплексоутворювач, ліганди. 3.Координаційне число, його зв'язок із геометрією комплексного іона. Природа зв'язку у координаційних з'єднаннях. Біологічні комплексні залози, кобальту, міді, цинку, їх роль процесах життєдіяльності.
Комплексні з'єднання- хімічні сполуки, кристалічні грати яких складаються з комплексних груп, що утворилися в результаті взаємодії іонів або молекул, здатних існувати самостійно.
Класифікація КС за зарядом внутрішньої сфери:
1. Катіонні Cl 2
2. Аніонні K 2
3. Нейтральні
Класифікація КС за кількістю місць, які займають ліганди в координаційній сфері:
1. Монодентні ліганди. Посідають 1 місце у координаційній сфері. Такі лінанди бувають нейтральними (молекули H 2 O, NH 3 , CO, NO) та зарядженими (іони CN - , F - , Cl - , OH - ,).
2. Бідентатні ліганди. Прикладами є ліганди: іон амінооцтової кислоти, SO 4 2- , CO 3 2- .
3. Полідентатні ліганди. 2 або більше зв'язків із іонами. Приклади: етилен діамін тетраоцтова к-та та е солі, білки, нуклеїнова к-та.
Класифікація за природою ліганда:
1. Аміакати- Комплекси, в яких лігандами служать молекули аміаку. SO 4.
2. Аквакомплекси– у яких лігандом виступає вода. Cl 2
3. Карбоніли– у яких лігандами є молекули оксиду вуглецю (ІІ). ,
4. Гідроксокомплекси- в яких як ліганд виступають годроксід-іони. Na 2 .
5. Ацидокомплекси– у яких лігандами є кислотні рештки. До них відносяться комплексні солі та комплексні кислоти K 2 , H 2 .
Теорія Вернера:
· Пояснення особливості будови комплексних з'єднань
· Відповідно до цієї теорії, у кожному комплексному з'єднанні є центральний атом (іон), або комплексоутворювач (центральний атом або центральний іон).
· Навколо центрального атома розташовані в певному порядку інші іони, атоми або молекули, які називають лігандами (аддендами).
Комплексоутворювач- Центральний атом комплексної частки. Зазвичай комплексоутворювач - атом елемента, що утворює метал, але це може бути атом кисню, азоту, сірки, йоду та інших елементів, що утворюють неметали. Комплексоутворювач зазвичай позитивно заряджений, і в такому випадку називається металоцентром. Заряд комплексоутворювача може бути негативним або рівним нулю.
Ліганди (Адденди)- Атоми або ізольовані групи атомів, що розташовуються навколо комплексоутворювача. Лігандами можуть бути частинки, до утворювача комплексного з'єднання молекули (H 2 O, CO, NH 3), аніони (OH - , Cl - , PO 4 3-), а також катіон водню H + .
Центральний атом (центральний іон), або комплексоутворювач, пов'язані лігандами полярним ковалентним зв'язком за донорно-акцепторним механізмом і утворюють внутрішню сферу комплексу.
Координаційне число- Число лігандів, що координуються навколо центрального атома - комплексоутворювача.
Координаційне число центрального атома- Число зв'язків, за допомогою яких ліганди безпосередньо з'єднані з центральним атомом.
Між координаційним числом та будовою комплексних сполук (геометрією внутрішньої координаційної сфери) спостерігається певна закономірність.
· Якщо комплексоутворювач має координаційне число 2, та, як правило, комплексний іон має лінійна будова, а комплексоутворювач і обліганд розташовуються на одній прямій. Лінійну будову мають такі комплексні іони, як інші + , та інші. У цьому випадку орбіталі центрального атома, що беруть участь у освіті зв'язку по донорно-акцепторного механізму, гібридизовані за типом sp.
· Комплекси з координаційним числом 3зустрічаються порівняно рідко і зазвичай мають форму рівностороннього трикутника, у центрі якого розташовується комплексоутворювач, а в кутах знаходяться ліганди (гібридизація типу sp 2).
· Для з'єднань з координаційним числом 4є дві можливості просторового розташування лігандів. Тетраедричне розміщеннялігандів з коплексоутворювачем в центрі тетраедра (sp 3 -гібридизація атомних орбіталей комплексоутворювача). Плоскоквадратне розташуваннялігандів навколо центру квадрата атома комплексоутворювача (dsp 2 -гібридизація).
· Координаційне число 5трапляється у комплексних сполук досить рідко. Проте в тій невеликій кількості комплексних сполук, де комплексоутворювач оточений п'ятьма лігандами, встановлені дві просторові конфігурації. Це трінальнабіпірамідаі квадратна пірамідаз комплесоутворювачем в центрі геометричної фігури.
· Для комплексів з координаційним числом 6характерно октаедричне розташуваннялігандів, що відповідає sp 3 d 2 або d 2 sp 3 -гібридизації атомних орбіталей комплексоутворювача. Октаедрична будова комплексів з координаційним числом 6 є найбільш енергетично вигідною.
Біологічна роль:
· Fe 3+ - входить до складу ферментів, що каталізує ОВР
· Со - вітамін В12 (кровотворення та синтез нуклеїнових к-т)
· Mg 2+ - хлорофіл (запас енергії сонця; синтез полісахаридів)
· Мо - метаболізм пуринів.
Завдання 6
Основні положення теорії розчинів: розчин, розчинник, розчинена речовина. Класифікація розчинів. 2.Фактори, що визначають розчинність. 3.Способи вираження концентрації розчинів, масова частка, молярність, молярна концентрація еквівалентів. Закон еквівалентів. 4.Розчини газоподібних речовин: закони Генрі, Дальтона. Розчинність газів у присутності електролітів – закон Сєченова. Роль розчину у життєдіяльності організму.
Розчин– гомогенна суміш, що складається з частинок розчиненої речовини, розчинника та продуктів із взаємодії. Розчинник– компонент, агрегатний стан якого не змінюється під час утворення розчину. Маса розчинника переважає.
Класифікація по агрегатного стану :
1. Тверді (сплав сталі)
2. Рідкі (розчин солі чи цукру у воді)
3. Газоподібні (атмосфера).
Також розрізняють:
· Водні та неводні розчини.
· Розведені та нерозведені розчини.
· Насичені та ненасичені.
Чинники, що визначають розчинність:
1. Природа речовин, що змішуються (подібне розчиняється в подібному)
2. Температура
3. Тиск
4. Наявність третього компонента
Існує безліч способів виміряти кількість речовини, що знаходиться в одиниці об'єму або маси розчину, це так звані способи вираження концентраціїрозчину.
Кількісна концентраціявиражається через молярну, нормальну (молярну концентрацію еквівалента), відсоткову, молярну концентрації, титр та мольну частку.
1. Найбільш поширений спосіб вираження концентрації розчинів – молярна концентрація розчинів або молярність.Вона визначається як кількість молей розчиненої речовини в одному літрі розчину. м = n/V, моль/л (моль · л -1)
2. Молярна концентрація еквівалентавизначається числом молярних масеквівалентів на 1 літр розчину.
3. Процентна концентрація розчину чи масова часткапоказує скільки одиниць маси розчиненої речовини міститься у 100 одиницях маси розчину. Це відношення маси речовини до загальної маси розчину чи суміші речовин. Масову частку виражають у частках від одиниці чи відсотках.
4. Моляльна концентраціярозчину показує кількість молей розчиненої речовини 1 кг розчинника.
5. Титр розчинупоказує масу розчиненої речовини, що міститься в 1мл розчину.
6. Мольна або молярна часткаречовини в розчині дорівнює відношенню кількості даної речовини до кількості всіх речовин, що містяться в розчині.
ЕКЗАМЕНАЦІЙНІ ПИТАННЯ З БІОЛОГІЧНОЇ ХІМІЇ
для студентів стоматологічного факультету
1. Предмет та завдання біологічної хімії. Обмін речовин та енергії, ієрархічна структура організації та самовідтворення як найважливіші ознаки живої матерії.
2. Місце біохімії серед інших біологічних дисциплін. рівні структурної організації живого. Біохімія як молекулярний рівень вивчення явищ життя. Біохімія та медицина.
3. Вивчення біохімічних закономірностей формування ланок зубощелепного апарату та їх дієздатності – фундаментальна основа комплексу стоматологічних дисциплін.
4. Білкові молекули – основа життя. Елементарний склад білків. Відкриття амінокислот. Пептидна теорія будови білків.
5. Будова та класифікація амінокислот. Їхні фізико-хімічні властивості. Методи поділу білків за фізико-хімічними властивостями.
6. Молекулярна вага білків. Розміри та форми білкових молекул. Глобулярні та фібрилярні білки. Прості та складні білки.
7. Фізико-хімічні властивості білків: розчинність, іонізація, гідратація, осадження білків із розчинів. Денатурація. Методи кількісного виміру концентрації білків.
8. Первинна структура білків. Залежність біологічних властивостей первинної структури. Видова специфічність первинної структури білків.
9. Конформація пептидних ланцюгів (вторинна та третинна структура). Зв'язки, які забезпечують конформацію білка. Залежність біологічних властивостей конформації.
10. Доменна організація білкових молекул. Поділ білків за сімействами та суперродинами.
11. Четвертична структура білків. Залежність біологічної активності білків від четвертинної структури. Кооперативні зміни конформації протомерів (з прикладу гемоглобіну).
12. Конформаційні зміни білків як основа функціонування та саморегуляції білків.
13. Нативні білки. Фактори денатурації та її механізм.
14. Класифікація білків за хімічним складом. коротка характеристикагрупи простих білків.
15. Складні білки: визначення, класифікація за небілковим компонентом. Коротка характеристика представників.
16. Біологічні функції білків. Здатність до специфічних взаємодій («впізнавання») як основа біологічних функцій білків. Типи природних лігандів та особливості їх взаємодії з білками.
17. Відмінність білкового складу органів прокуратури та тканин. Зміна білкового складу при онтогенезі та хворобах.
18. Ферменти, історія відкриття. Особливості ферментативного каталізу. Специфіка дії ферментів. Класифікація та номенклатура ферментів.
19. Будова ферментів. Активний центр ферментів, теорія його формування.
20. Основні етапи ферментативного каталізу (механізм дії ферментів).
21. Залежність швидкості ферментативних реакцій від температури, рН, концентрації ферментів та субстрату.
22. Кофактори ферментів: іони металів та коферменти. Коферментні функції вітамінів (схема).
23. Активація ферментів (частковий протеоліз, відновлення тіолових груп, видалення інгібіторів). Поняття про активаторів, механізм їхньої дії.
24. Інгібітори ферментів. Типи інгібування. Лікарські засоби- Інгібітори ферментів.
25. Регуляція дії ферментів: алостеричні інгібітори та активатори, каталітичний та регуляторний центри. Регуляція активності ферментів на кшталт зворотнього зв'язку, шляхом фосфорилювання та дефосфорилювання.
26. Відмінності ферментного складу органів та тканин. Органоспецифічні ферменти. Зміни активності ферментів у процесі розвитку та при хворобах.
27. Спадкові та набуті ензимопатії. Ізоферменти.
28. Вітаміни. Історія відкриття та вивчення вітамінів. Опції вітамінів. Аліментарні та вторинні авітамінози та гіповітамінози. Гіпервітаміноз.
29. Вітаміни групи Д. Провітаміни, будова, перетворення на активну форму, вплив на обмін речовин та процеси мінералізації.
30. Вітамін А, хімічна будова, що у процесах метаболізму. Прояви гіпо- та гіпервітамінозу.
31. Вітамін С, хімічна будова, роль процесах життєдіяльності, добова потреба, впливом геть обмін тканин порожнини рота, прояви недостатності.
32. Основні рівні регулювання метаболізму. Аутокринне, паракринне та ендокринне регулювання.
33. Гормони, поняття, загальна характеристика, хімічна природа, біологічна роль.
34. Гормональне регулювання як механізм міжклітинної та міжорганної координації обміну речовин. Клітини-мішені та клітинні рецептори гормонів.
35. Механізм передачі гормонального сигналу клітину гормонами мембранного способу рецепції. Вторинні посередники.
36. Механізм передачі гормонального сигналу ефекторним системам гормонами цитозольного способу рецепції.
37. Центральне регулювання ендокринної системи. Роль ліберинів, статинів, тропних гормонів гіпофіза.
38. Інсулін, будова, освіта з проінсуліну. Вплив обмін вуглеводів, ліпідів, амінокислот.
39. Будова, синтез та метаболізм йодтиронінів. Вплив обмін речовин. Гіпо- та гіпертиреози: механізм виникнення та наслідки.
40. Гормони, що регулюють метаболізм мінералізованих тканин (паратирин, кальцитонін, соматотропін), місця виробітку, хімічна природа, механізм регуляторної дії.
41. Ейкозаноїди: поняття, хімічна будова, представники. Роль ейкозаноїдів у регуляції метаболізму та фізіологічних функцій організму.
42. Низькомолекулярні білки міжклітинного спілкування (фактори росту та інші цитокіни) та їх клітинні рецептори.
43. Катаболізм та анаболізм. Ендергонічні та екзергонічні реакції в живій клітині. Макроергічні сполуки. Дегідрування субстратів та окислення водню (освіта води), як джерело енергії для синтезу АТФ.
44. НАД-залежні та флавінові дегідрогенази, убихинон-дегідрогеназа, цитохроми, с, с 1 , а 1 і а 3 як компоненти дихального ланцюга.
45. Будова мітохондрій та структурна організація дихального ланцюга. Трансмембранний електрохімічний потенціал як проміжна форма енергії при окисному фосфорилуванні.
46. Дихальний ланцюг як найважливіша ред-окс-система організму. Поєднання процесів окислення та фосфорилювання в дихальному ланцюгу. Коефіцієнт Р/О.
47. Терморегуляторна функція тканинного дихання.
48. Регуляція дихального ланцюга. Роз'єднання тканинного дихання та окисного фосфорилювання. Роз'єднуючі агенти.
49. Порушення енергетичного обміну: гіпоксичні стани. Вітаміни РР та В 2 . Прояв авітамінозів.
50. Катаболізм основних харчових речовин, стадії. Поняття про специфічні та загальні шляхи катаболізму.
51. Пировиноградна кислота, шляхи її утворення. Окислювальне декарбоксилювання піровиноградної кислоти: послідовність реакцій, будова піруватдегідрогеназного комплексу.
52. Ацетил-КоА, шляхи освіти та перетворення в організмі. Значення цих процесів.
53. Цикл трикарбонових кислот: послідовність реакцій, характеристика ферментів. Зв'язок між загальними шляхами катаболізму та ланцюгом перенесення електронів та протонів.
54. Алостеричні механізми регулювання цитратного циклу. Освіта 2 при тканинному диханні. Анаболічні функції ЦТК. Вітамін В 1 та пантотенова кислота, їхня біологічна роль.
55. Харчові білки. Загальна схема джерел та шляхів витрачання амінокислот у тканинах. Ендогенний та екзогенний пул амінокислот.
56. Норми білка у харчуванні. Азотний баланс. Фізіологічний мінімум білка у їжі. Якісний складхарчових білків.
57. Протеоліз білків. Загальна характеристика та класифікація протеїназ травного каналу, субстратна специфічність. Всмоктування амінокислот.
58. Трансамінування, механізм реакції, коферментна функція вітаміну В6. Специфіка амінотрансфераз. Біологічна роль реакцій трансамінування.
59. Окисне дезамінування амінокислот, хімізм реакції. Оксидази D- та L-амінокислот. Глутаматдегідрогеназа.
60. Непряме дезамінування (транс-дезамінування) амінокислот. Біологічне значення реакцій дезамінування.
61. Декарбоксилювання амінокислот, хімізм. Біогенні аміни. Походження, функції. Інактивація біогенних амінів.
62. Особливості метаболізму окремих амінокислот. Гліцин та серин. Механізм їх взаємоперетворень. Роль гліцину у процесах біосинтезу біологічно важливих сполук.
63. Трансметилювання. Метіонін та S-аденозилметіонін. Їхня роль у реакціях біосинтезів та знешкодження.
64. ТГФК та синтез одновуглецевих груп, їх використання. Прояв недостатності 9 . Антивітаміни фолієвої кислоти. Сульфаніламідні препарати.
65. Особливості метаболізму фенілаланіну та тирозину, основні шляхи, функціонально значущі метаболіти. Генетичні дефекти метаболізму цих амінокислот.
66. Кінцеві продукти обміну амінокислот: солі амонію та сечовина. Основні джерела та шляхи знешкодження аміаку в організмі.
67. Роль глутамату в знешкодженні та транспортуванні аміаку, синтезі проліну. Утворення та виведення солей амонію.
68. Біосинтез сечовини, послідовність реакцій. Зв'язок орнітінового циклу з ЦТК. Порушення освіти та виведення сечовини. Гіпераммоніємія, уремія.
69. Нуклеїнові кислоти, типи, нуклеотидний склад, локалізація у клітині, біологічна роль.
70. Будова та біологічні функції мононуклеотидів.
71. Первинна та вторинна структура ДНК, укладання в хромосому. Біосинтез ДНК. ДНК-полімерази. Поняття про реплікативну систему. Пошкодження та репарація ДНК.
72. РНК, первинна та вторинна структура, типи РНК у клітині, функції РНК. Біосинтез РНК, ферменти.
73. Нуклеази травного тракту та тканин. Розпад пуринових нуклеотидів. Причини гіперурікемії. Подагра.
74. Уявлення про біосинтез пуринових нуклеотидів. Походження атомів «С» та «N» у пуриновому ядрі. Інозінова кислота як попередниця аденілової та гуанілової кислот.
75. Уявлення про розпад та біосинтез піримідинових нуклеотидів.
76. Біосинтез білків, сучасні уявлення. Основні компоненти білоксинтезуючої системи. Етапи біосинтезу.
77. Транспортна РНК як адаптатор амінокислот. Біосинтез аміноацил-т-РНК. Субстратна специфічність АРС-аз. Ізоакцепторні т-РНК.
78. Будова рибосом. Послідовність подій на рибосомі при збиранні поліпептидного ланцюга. Посттрансляційні зміни білка.
79. Регулювання біосинтезу білків. Поняття про оперон, регуляція біосинтезу на рівні транскрипції.
80. Молекулярні механізмигенетичної мінливості. Молекулярні мутації, типи, частоти.
81. Механізми збільшення числа та різноманітності генів у геномі в ході еволюції як прояв диференціальної активності генів.
82. Клітинне диференціювання. Зміна білкового складу клітин при диференціюванні (на прикладі синтезу Нb у разі розвитку еритроциту).
83. Поліморфізм білків як прояв генетичної гетерогенності. Варіанти Нb, Нр, ферментів, групоспецифічних речовин крові.
84. Спадкові хвороби: поширеність, походження дефектів у генотипі. Механізм виникнення та біохімічні прояви спадкових хвороб.
85. Основні вуглеводи тварин, їх вміст у тканинах, біологічна роль. Основні вуглеводи їжі. Перетравлення вуглеводів.
86. Глюкоза як найважливіший метаболіт обміну: загальна схемаджерел та шляхів витрачання глюкози в організмі.
87. Катаболізм глюкози. Аеробний розпад – основний шлях катаболізму глюкози. Етапи, енергетика. Поширення та фізіологічне значення процесу.
88. Анаеробний розпад глюкози (анаеробний гліколіз). Гліколітична оксиредукція, субстратне фосфорилювання. Біологічне значення.
89. Біосинтез глюкози (глюконеогенез) із молочної кислоти. Взаємозв'язок гліколізу у м'язах та глюконеогенезу у печінці (цикл Корі).
90. Уявлення про пентозофосфатний шлях перетворення глюкози. Стадії, Енергетика. Поширення та фізіологічне значення. Пентозофосфатний цикл
91. Будова, властивості та поширення глікогену як резервного полісахариду. Біосинтез глікогену та його мобілізація. Роль інсуліну, глюкагону, адреналіну у метаболізмі глікогену.
92. Спадкові порушення обміну моносахаридів та дисахаридів. Глікогенози та аглікогенози.
93. Ліпіди: визначення, класифікації, найважливіші функції.
94. Найважливіші ліпіди тканин людини. Резервні ліпіди та ліпіди мембран. Характеристика жирних кислот тканин людини.
95. Харчові жири та їх перетравлення. Ліпази та фосфоліпази та їх роль. Порушення перетравлення та всмоктування ліпідів. Ресинтез триацил-гліцеринів в ентероциті.
96. Транспортні форми ліпідів крові: хіломікрони та ліпопротеїни, особливості хімічного складу, будови. Взаємоперетворення різних класів ліпопротеїнів.
97. Резервування та мобілізація жирів у жировій тканині. Регуляція синтезу та мобілізації жирів. Роль інсуліну та глюкагону. Транспорт жирних кислот.
98. Обмін жирних кислот. b-окислення: локалізація, енергетика, біологічне значення. Метаболічна доля ацетил-КоА.
99. Біосинтез жирних кислот, компоненти, схема біосинтезу. Біосинтез ненасичених жирних кислот.
100. Біосинтез та використання ацетооцтової кислоти. Фізіологічне значення цього процесу. Кетонові тіла. Причини кетонемії та кетонурії.
101. Обмін стероїдів. Холестерин, будова, роль. Уявлення про біосинтез холестерину. Регулювання синтезу. Гіперхолестеринемія та її причини.
102. Атеросклероз як наслідок порушень метаболізму холестерину та ліпопротеїнів.
103. Основні фосфоліпіди тканин людини, їх фізіологічні функції. Біосинтез та розпад фосфоліпідів.
104. Основні гліколіпіди тканин людини, будова, біологічна роль. Уявлення про біосинтез та катаболізм гліколіпідів. Сфінголіпідози.
105. Обмін безазотистого залишку амінокислот. Глюкогенні та кетогенні амінокислоти. Роль інсуліну, глюкагону, адреналіну та кортизолу в регуляції обміну вуглеводів, жирів та амінокислот.
106. Цукровий діабет, причини виникнення. Найважливіші біохімічні порушення обміні білків, ліпідів і вуглеводів. Зміни з боку ротової порожнини при цукровому діабеті.
107. Хімічна будовата роль основних компонентів (білків, ліпідів, вуглеводів) у функції мембран. Загальні властивостімембран: рідинність, поперечна асиметрія, вибіркова проникність.
108. Основні функції біомембран. Ендоцитоз та екзоцитоз, їх функціональне значення.
109. Механізм перенесення речовин через мембрани: проста дифузія, первинно-активний транспорт, вторинно-активний транспорт (симпорт, антипорт). Регульовані трансмембранні канали.
110. Біохімія крові. Особливості розвитку, будови та хімічного складу еритроцитів. Біосинтез гему. Будова молекули гемоглобіну.
111. Дихальна функція крові: транспорт кисню кров'ю. Карбоксигемоглобін, метгемоглобін. Транспорт двоокису вуглецю кров'ю. Анемічна гіпоксія.
112. Розпад гемоглобіну. Освіта білірубіну. Знешкодження білірубіну. «Прямий» та «непрямий» білірубін.
113. Порушення обміну білірубіну. Жовтяниця (гемолітична, обтураційна, печінково-клітинна). Жовтяниця новонароджених.
114. Обмін заліза. Трансферин та феритин. Залізодефіцитні анемії. Ідіопатичний гемохроматоз.
115. Білковий спектр плазми. Альбуміни та їх функції. Глобуліни, коротка характеристика, функції. Білки "гострої фази". Ферменти крові. Їхнє походження.
116. Небілкові азотовмісні та безазотисті речовини плазми крові, походження, діагностичне значення визначення.
117. Мінеральні компоненти крові. Розподіл між плазмою та клітинами, нормальні діапазони коливань найважливіших із них.
118. Електролітний склад рідин організму. Механізм підтримки обсягу, складу та рН рідин організму.
119. Буферні системи крові. Порушення кислотно-основного стану організму. Причини розвитку та форми ацидозу та алкалозу.
120. Роль нирок у регуляції водно-електролітного обміну. Будова та механізм регулюючої дії вазопресину та альдостерону.
121. Регуляція судинного тонусу. Коротка характеристика ренін-ангіотензинової та калікреїн-кінінової систем, їх взаємозв'язок.
122. Згортання крові. Внутрішній та зовнішній механізми згортання. Каскадний механізм процесів зсідання крові. Роль вітаміну К у згортанні крові.
123. Протизгортаюча система. Природні антикоагулянти крові. Гемофілія.
124. Фібринолітична система крові. Плазміноген, його активація. Порушення процесів зсідання крові. Синдром ДВЗ.
125. Сполучна тканина, типи, метаболічні та функціональні особливостіклітин сполучної тканини.
126. Волокнисті структури сполучної тканини. Колаген: різноманіття типів, особливості амінокислотного складу, первинної та просторової структури, біосинтезу.
127. Самоскладання колагенових фібрил. «Старіння» колагенових волокон.
128. Еластин сполучної тканини: особливості амінокислотного складу та просторової структури молекули. Неколагенові білки сполучної тканини.
129. Катаболізм колагену та еластину. Слабкість антиоксидантної системи у сполучній тканині.
130. Глікозаміноглікани та протеоглікани сполучної тканини: будова та функції.
131. Біосинтез та постсинтетична модифікація глікозоаміногліканів та протеогліканів сполучної тканини. Деградація основної речовини сполучної тканини.
132. Кісткова тканина: співвідношення органічних та мінеральних компонентів, особливості метаболізму кісткової тканини.
133. Роль вітамінів С, Д, А та К у метаболізмі кісткової та зубної тканин. Регулювання процесів метаболізму. Остеопороз та остеомаляція.
134. Гормональне регулювання остеогенезу, ремоделювання та мінералізації кісткової тканини.
135. Склад та метаболічні особливості зрілого зуба.
136. Слина: мінеральні та органічні компоненти, їх біологічні функції.
137. Основні групи білків слини, їх роль. Ферменти слини. Діагностичне значення - визначення активності ферментів слини.
138. Метаболічні функції фтору. Шляхи надходження фторидів в організм та їх виведення. Розподіл фтору в організмі.
139. Роль іонів фтору в процесах мінералізації кісткової та зубної тканин. Токсичні ефекти надлишку фтору. Прояв недостатності фтору. Застосування препаратів фтору у стоматології.
140. Роль печінки у процесах життєдіяльності. Знешкоджуюча функція печінки. Метаболізм знешкодження чужорідних речовин: реакції мікросомального окиснення та кон'югації.
141. Знешкодження печінки шлаків, метаболітів, біологічно активних речовин, продуктів гниття (приклади).
142. Токсичність кисню: утворення активних форм кисню, їхня дія на ліпіди. Перекисне окиснення ліпідів мембран. Антиоксидантна система.
143. Уявлення про хімічний канцерогенез.
144. Хімічний склад сірої та білої речовини мозку. Мієлін. Будова, ліпідний склад.
145. Елементарні акти нервової діяльності. Роль трансмембранного градієнта іонів у передачі нервового імпульсу.
146. Найважливіші медіатори нервових імпульсів та його рецептори. Нейропептиди.
147. Особливості енергетичного обміну у нервовій тканині.
148. Хімічний склад м'язової тканини. Основні білки міофібрил та саркоплазми. Роль міоглобіну.
149. Механізм м'язового скорочення та розслаблення. Особливості енергетичного обміну у м'язовій тканині.
Біохімічні константи та елементи
Що таке біохімія? Біологічна чи фізіологічна біохімія - наука про хімічні процеси, що лежать в основі життєдіяльності організму та тих, що відбуваються всередині клітини. Мета біохімії (термін походить від грецького слова «bios» – «життя») як науки – це вивчення хімічних речовин, структури та метаболізму клітин, природи та методів його регуляції, механізму енергетичного забезпечення процесів усередині клітин.
Медична біохімія: суть та цілі науки
Медична біохімія - розділ, який вивчає хімічний складклітин організму людини, обмін речовин у ньому (зокрема при патологічних станах). Адже будь-яка хвороба, навіть у безсимптомному періоді, неминуче накладе свій відбиток на хімічні процеси у клітинах, властивості молекул, що позначиться на результатах біохімічного аналізу. Без знання біохімії неможливо знайти причину розвитку хвороби та шлях її ефективного лікування.
Біохімічне дослідження крові
Що таке аналіз "біохімія крові"? Біохімічним дослідженням крові називають один із методів лабораторної діагностики у багатьох галузях медицини (наприклад, ендокринологія, терапія, гінекологія).
Він допомагає точно діагностувати хворобу та дослідити зразок крові за такими параметрами:
Аланінамінотрансфераза (АЛАТ, АЛТ);
Холестерин чи холестерол;
Білірубін;
Сечовина;
Діастазу;
Глюкоза, ліпаза;
Аспартатамінотрансфераза (АСТ, АсАТ);
Гамма-глутаміл транспептидазу (ГГТ), гамма ГТ (глутамілтранспептидазу);
Креатинін, білок;
Антитіла до вірусу Епштейн Барра.
Для здоров'я кожної людини важливо знати, що таке біохімія крові, і розуміти, що її показники не тільки дадуть всі дані для ефективної схеми лікування, але і допоможуть попередити хворобу. Відхилення від нормальних показників– це перший сигнал про те, що в організмі щось не так.
крові для дослідження печінки: значущість та цілі
Крім того, біохімічна діагностика дозволить провести моніторинг динаміки захворювання та результатів лікування, створити повноцінну картину обміну речовин, дефіциту мікроелементів роботи органів. Наприклад, обов'язковим аналізом людей із порушенням роботи печінки стане біохімія печінки. Що це? Так називають біохімічний аналіз крові для дослідження кількості та якості ферментів печінки. Якщо їх синтез порушений, такий стан загрожує розвитком хвороб, запальних процесів.
Специфіка біохімії печінки
Біохімія печінки – що це таке? Печінка людини складається із води, ліпідів, глікогену. Її тканини містять мінерали: мідь, залізо, нікель, марганець, тому біохімічне вивчення тканин печінки – дуже інформативний та досить ефективний аналіз. Найважливіші ферменти у роботі печінки - це глюкокіназа, гексокиназа. Найбільш чутливі до біохімічних тестів такі ферменти печінки: аланінамінотрансфераза (АЛТ), гамма-глутаміл трансфераза (ГГТ), аспартатамінотрансфераза (АСТ), Як правило, при дослідженні орієнтуються на показники цих речовин.
Для повноцінного та успішного моніторингу стану свого здоров'я кожен має знати, що таке «аналіз біохімія».
Сфери дослідження біохімії та важливість правильної інтерпретації результатів аналізу
Що вивчає біохімія? Насамперед процеси обміну речовин, хімічний склад клітини, хімічну природу та функцію ферментів, вітамінів, кислот. Оцінити показники крові за цими параметрами можна лише за умови правильної розшифровкианалізу. Якщо все добре, показники крові за різними параметрами (рівень глюкози, білок, ферменти крові) не повинні відхилятися від норми. Інакше це слід розцінювати як сигнал про порушення роботи організму.
Розшифровка біохімії
Як розшифрувати цифри в результатах аналізу? Нижче наведено за основними показниками.
Глюкоза
Рівень глюкози вказує на якість процесу вуглеводного обміну. Гранична норма вмісту має перевищувати 5,5 ммоль/л. Якщо рівень нижчий, то це може свідчити про цукровий діабет, ендокринні захворювання, проблеми з печінкою. Підвищений рівень глюкози може бути через цукровий діабет, фізичних навантажень, гормональних ліків
Білок
Холестерин
Сечовина
Так називають кінцевий продукт розпаду білків. У здорової людини вона має повністю виводитися з організму із сечею. Якщо цього немає, і вона потрапляє у кров, слід обов'язково перевірити роботу нирок.
Гемоглобін
Це білок еритроцитів, що насичує клітини організму киснем. Норма: для чоловіків – 130-160 г/л, у дівчат – 120-150 г/л. Низький рівеньгемоглобіну в крові вважають одним з показників анемії, що розвивається.
Біохімічне дослідження крові на ферменти крові (АлАТ, АсАТ, КФК, амілаза)
Ферменти відповідають за повноцінну роботу печінки, серця, нирок, підшлункової залози. Без потрібної кількості повноцінний обмін амінокислот просто неможливий.
Рівень аспартатамінотрансферази (АсАТ, АСТ - клітинного ферменту серця, нирок, печінки) не повинен бути вищим за 41 та 31 од./л для чоловіків і жінок відповідно. В іншому випадку це може свідчити про розвиток гепатиту, хвороб серця.
Ліпаза (фермент, що розщеплює жири) відіграє важливу роль в обміні речовин і не повинен перевищувати значення 190 од./л. Підвищений рівень сигналізує про порушення роботи підшлункової залози.
Важко переоцінити значущість біохімічного аналізу на ферменти крові. Що таке біохімія і що вона досліджує, зобов'язана знати кожна людина, яка дбає про своє здоров'я.
Амілаза
Цей фермент міститься в підшлунковій залозі та слині. Він відповідає за розщеплення вуглеводів та їх засвоєння. Норма – 28-100 од./л. Його високий вміст у крові може вказувати на ниркову недостатність, холецистит, цукровий діабет, Перітоніт.
Результати біохімічного аналізу крові записують у спеціальний бланк, де вказані рівні вмісту речовин. Нерідко цей аналіз призначають як додатковий для уточнення передбачуваного діагнозу. При розшифруванні результатів біохімії крові враховуйте, що на них також впливає стать пацієнта, його вік та спосіб життя. Тепер ви знаєте, що вивчає біохімія та як правильно інтерпретувати її результати.
Як правильно підготуватись до здачі крові на біохімію?
гострих хвороб внутрішніх органів;
інтоксикації;
Авітаміноз;
Запальних процесів;
Для профілактики захворювань під час вагітності;
Для уточнення поставленого діагнозу.
Кров для аналізу беруть рано-вранці, і перед приходом до лікаря їсти не можна. В іншому випадку результати аналізу будуть спотворені. Біохімічне дослідження покаже, наскільки правильним є ваш обмін речовин та солей в організмі. Крім того, утримайтеся від пиття солодкого чаю, кави, молока хоча б за годину-дві до забору крові.
Обов'язково дайте відповідь собі на питання про те, що таке біохімія, перед здачею аналізу. Знання процесу та його значущості допоможе вам правильно оцінити стан здоров'я та бути компетентним у медичних питаннях.
Як беруть кров на біохімію?
Процедура триває недовго і майже безболісна. У людини в положенні сидячи (іноді пропонують прилягти на кушетку) медик бере попередньо наклавши джгут. Місце уколу обов'язково має бути оброблене антисептиком. Взятий зразок поміщають у стерильну пробірку та відправляють на аналіз у лабораторію.
Контроль за якістю проведення біохімічного дослідження проводять у кілька етапів:
Преаналітичний (підготовка пацієнта, взяття аналізу, транспортування до лабораторії);
Аналітичний (обробка та зберігання біоматеріалу, дозування, проведення реакції, аналіз результату);
Постаналітичний (заповнення бланка з результатом, лабораторно-клінічний аналіз, надсилання лікарю).
Якість результату біохімії залежить від доцільності обраного методу дослідження, компетентності лаборантів, точності мірок, технічної оснащеності, чистоти реактивів, дотримання дієти.
Біохімія для волосся
Що таке біохімія для волосся? Біозавивка - це спосіб довгострокового завивання локонів. Різниця між звичайною хімічною завивкою та біозавивкою принципова. В останньому випадку не використовують пероксид водню, аміак, тіоліколеву кислоту. Роль речовини виконує аналог цистину (біологічний білок). Саме звідси і походить назва методу укладання волосся.
Безперечними плюсами можна назвати:
Щільна дія на структуру волосся;
Змиту грань між відрослим і волоссям, що зазнавав біозавивки;
Процедуру можна повторювати, не чекаючи на остаточне зникнення її ефекту.
Але перед походом до майстра слід враховувати такі ньанси:
Технологія біозавивки порівняно складна, і потрібно ретельно підійти до вибору майстра;
Ефект недовгостроковий, близько 1-4 місяців (особливо на волоссі, яке не піддавалися завивці, фарбуванню, мають щільну структуру);
Біозавивка коштує недешево (загалом 1500-3500 р.).
Методи біохімії
Що таке біохімія та які методи використовуються для дослідження? Їх вибір залежить від його мети та поставлених лікарем завдань. Вони покликані вивчити біохімічну структуру клітини, досліджувати зразок на можливі відхилення від норми і таким чином допомогти діагностувати хворобу, дізнатися про динаміку одужання тощо.
Біохімія - один із найефективніших аналізів для уточнення, постановки діагнозу, моніторингу лікування, визначення успішної схеми терапії.
Структура, властивості та функції білків.
З'ясування структури білків одна із головних проблем сучасної біохімії.
Білкові молекули є високомолекулярними сполуками, утвореними амінокислотами.
Більшість білків мають 4 рівні організації (4 структури білкової молекули).
Первинна структура білка.
Нині розшифрована первинна структура близько 2500 білків, а природі є 10 12 різноманітних білків.
Первинна структура – це послідовність (порядок) сполуки амінокислотних залишків за допомогою пептидного зв'язку.
Пептидна зв'язок утворюється за рахунок карбоксильної групи однієї амінокислоти та аміногрупи іншої амінокислоти.
У освіті первинної структури беруть участь -амінокислоти.
Пептидна зв'язок утворює кістяк поліпептидного ланцюга, вона є фрагментом, що повторюється.
Особливості пептидного зв'язку:
Копланарність – всі атоми, що входять до пептидного зв'язку, знаходяться в одній площині.
Заступники по відношенню зв'язку C-N-зв'язку перебувають у транс положенні.
Пептидна зв'язок здатна до утворення двох водневих зв'язків з іншими групами, у тому числі пептидними.
Пептидна зв'язок – міцна ковалентна зв'язок, енергія зв'язку дорівнює 110 ккал/моль.
Властивості первинної структури білка
Детермінованість – послідовність амінокислот у білку генетично закодована.
Інформація про послідовність амінокислот міститься в ДНК.
Унікальність – кожного білка в організмі характерна певна послідовність амінокислот.
Амінокислоти, що входять до складу білків ділять на 2 групи:
Взаємозамінні амінокислоти - це аміокислоти, подібні за структурою та властивостями.
Незамінні амінокислоти, що відрізняються за структурою та властивостями.
У білковій молекулі розрізняють 2 види замін амінокислот:
Консервативна – заміна однієї амінокислоти іншу подібну структурою. Така заміна не призводить до зміни властивостей білка.
Приклади: гли-ала, асп-глу, тир-фен, вал-лей.
Радикальна заміна - заміна однієї амінокислоти на іншу, що відрізняється за структурою. Така заміна призводить до зміни властивостей білка.
Приклади: глу-вал, сер-цис, про-три, фен-асп, ілей-мет.
Радикальна заміна глу на вал у шостому положенні в молекулі гемоглобіну призводить до розвитку серповидно-клітинної анемії. При цій патології еритроцити в умовах низького парціального тиску набувають форми серпу. Після віддачі кисню такий гемоглобін перетворюється на погано розчинну форму і починає випадати в осад у вигляді веретеноподібних кристалоїдів, названих тактоїдами. Тактоїди деформують клітину і еритроцити набувають форми серпу. У цьому відбувається гемоліз еритроцитів. Хвороби протікає гостро та діти гинуть. Ця патологія називається серповидно-клітинною анемією.
Універсальність первинної структури. Білки, що виконують однакові функції в різних організмах, мають однакову або близьку первинну структуру.
У природних білках та сама амінокислота не зустрічається поспіль більше 3 разів.
Вторинна структура білка.
Вторинна структура – це спосіб укладання поліпептидного ланцюга у спіральну чи складчасту конформацію.
Конформація – це просторове розташування в органічній молекулі заміщаючих груп, здатних вільно змінювати своє становище у просторі без розриву зв'язків завдяки вільному обертанню навколо одинарних вуглецевих зв'язків.
Розрізняють 2 види вторинної структури білка:
1. -спіраль
2. -складчастість.
Вторинну структуру стабілізують водневі зв'язки. Водневі зв'язки виникають між атомом водню в NH групі та карбоксильним киснем.
Характеристика спіралі.
Для кожного білка характерний свій ступінь спіралізації поліпептидного ланцюга. Спіралізовані ділянки чергуються з лінійними. У молекулі гемоглобіну і ланцюги спіралізовані на 75%, в лізоцимі - 42%, пепсині - 30%.
Ступінь спіралізації залежить від первинної структури білка.
Спіралізації білкової молекули перешкоджає амінокислота пролін.
Складчастість має слабко зігнуту конфігурацію поліпептидного ланцюга.
Для складчастості характерні водневі зв'язки в межах одного поліпептидного ланцюга або складних поліпептидних ланцюгів.
У білках можливі переходи від спіралі до складчастості і назад внаслідок перебудови водневих зв'язків.
Складчастість має пласку форму.
Спіраль має стрижневу форму.
Водневі зв'язки – слабкі зв'язки, енергія зв'язку 10 – 20 ккал/моль, але багато зв'язків забезпечує стабільність білкової молекули.
У молекулі білка є міцні (ковалентні) зв'язки, і навіть слабкі, що з одного боку стабільність молекули, з другого лабільність.
Третинна структура білка.
Третиною структурою білка називається спосіб укладання поліпептидного ланцюга у просторі.
За формою третинної структури білка ділять на глобулярні та фібрилярні.
У стабілізації третинної структури білкової молекули беруть участь ковалентні зв'язки (пептидні та дисульфідні). Основну роль стабілізації грають нековалентні зв'язку: водневі, електростатичні взаємодії заряджених груп, міжмолекулярні ван-дер-вальсові сили, взаємодії неполярних бічних радикалів амінокислот, звані гидрофобные взаємодії.
Гідрофобні радикали амінокислот ала, вал, ізолей, мет, фен у водному середовищі взаємодіють один з одним. При цьому неполярні гідрофобні радикали амінокислот занурюються всередину білкової молекули, утворюючи там сухі зони, а полярні радикали виявляються орієнтованими у бік води.
При укладанні поліпептидний ланцюг білка прагне набути енергетично вигідної форми з меншим запахом енергії.
При формуванні третинної структури поліпептидний ланцюг згинається у місцях знаходження проліну, гліцину.
Глобулярні білки розчиняються у воді, а фібрилярні немає.
Четвертична структура білка.
Білки, що складаються з одного поліпептидного ланцюга, мають лише третинну структуру (лізоцим, пепсин, міоглобін, трипсин).
Для білків, які з кількох полипептидных ланцюгів, характерна четвертинна структура.
Під четвертинною структурою розуміють поєднання окремих поліпептидних ланцюгів з третинною структурою в функціонально активну молекулу білка. Кожен окремий поліпептидний ланцюг називається протомером і частіше не має біологічної активності.
У молекулі білка може бути кілька протомерів, які при об'єднанні утворюють олігомер або мультимер.
Для білків із четвертинною структурою характерне поняття субодиниці.
Субодиниця – це функціонально активна частина молекули білка.
Прикладом білка з четвертинною структурою є гемоглобін, що складається з 4 протомерів: 2 і 2 ланцюгів.
Взаємодія поліпептидних ланцюгів для формування олігомеру відбувається за рахунок полярних груп амінокислотних залишків. Між полярними групами утворюється іонна, водневі зв'язки, гідрофобні взаємодії.
Денатурація.
Денатурація – це порушення вищих рівнів організації білкової молекули (вторинного, третинного, четвертинного) під впливом різних чинників.
При цьому поліпептидний ланцюг розгортається і знаходиться в розчині у розгорнутому вигляді або у вигляді безладного клубка.
При денатурації втрачається гідратна оболонка і білок випадає в осад і втрачає нативні властивості.
Денатурацію викликають фізичні фактори: температура, тиск, механічні впливи, ультразвукові та іонізуючі випромінювання; хімічні чинники: кислоти, луги, органічні розчинники, алкалоїди, солі важких металів
Розрізняють 2 види денатурації:
Оборотна денатурація - ренатурація або ренактивація - це процес, при якому денатурований білок, після видалення речовин, що денатурують, знову самоорганізується у вихідну структуру з відновленням біологічної активності.
незворотна денатурація - це процес, при якому біологічна активність не відновлюється після видалення агентів, що денатурують.
Властивості денатурованих білків.
Збільшення числа реактивних чи функціональних груп проти нативної молекулою білка (це групи COOH, NH 2 , SH, OH, групи бічних радикалів амінокислот).
Зменшення розчинності та осадження білка (пов'язане із втратою гідратної оболонки), розгортанням молекули білка, із «виявленням» гідрофобних радикалів та нейтралізації зарядів полярних груп.
Зміна конфігурації молекули білка.
Втрата біологічної активності, спричинена порушенням нативної структури.
Легше розщеплення протеолитическими ферментами проти нативним білком – перехід компактної нативної структури в розгорнуту пухку форму полегшує доступ ферментів до пептидних зв'язків білка, що вони руйнують.
Ферментні методи гідролізу засновані на вибірковості дії протеолітичних ферментів, що розщеплюють пептидні зв'язки між певними амінокислотами.
Пепсин розщеплює зв'язки, утворені залишками фенілаланіну, тирозину та глутамінової кислоти.
Трипсин розщеплює зв'язки між аргініном та лізином.
Хімотрипсин гідролізує зв'язки триптофану, тирозину та фенілаланіну.
ЗАНЯТТЯ 3
Структура та властивості ферментів.
Ферменти (ензими) – специфічні білки, що входять до складу всіх клітин та тканин живих організмів, що відіграють роль біологічних каталізаторів.
Докази білкової природи ферментів.
Ізоелектрична точка ферментів.
Поведінка ферментів за зміни концентрації водневих генів.
Висока специфіка ферментів.
Ферменти не здатні проникати через напівпроникні мембрани.
Збереження активності ферментами після дії водовіднімними засобами (ацетон, спирт, нейтральні солі лужних металів).
Інативація ферментів під час нагрівання. Інактивація ферментів збігається із денатурацією білка. Ферменти руйнуються також під дією мінеральних кислот, лугів, солей, алкалоїдів, при опроміненні рентгенівськими та ультрафіолетовими променями.
Електрохімічні властивості ферментів.
Для ферментів та неорганічних каталізаторів характерні загальні властивості:
Неорганічні каталізатори та біологічні каталізатори – ферменти потрібні в невеликій кількості для проведення реакції.