Biochemische Komponenten. Biochemische Grundlagen der menschlichen Ernährung
Der Körper von Lebewesen besteht nicht nur aus Molekülen und Atomen, sondern aus einer Ansammlung von Elementen, die es ihm ermöglichen, alle Lebensprozesse harmonisch und harmonisch durchzuführen. Dank Strukturen wie biogenen Elementen können sich Menschen, Pflanzen, Tiere, Pilze und Bakterien bewegen, atmen, essen, vermehren und allgemein leben. Sie alle haben ihre Zellen gemeinsam chemisches System Mendelejew.
Biogene Elemente – was sind sie?
Generell ist zu beachten, dass von den 118 heute bekannten Elementen die genaue Rolle und Bedeutung im Körper von Lebewesen nur für relativ wenige geklärt ist. Obwohl experimentelle Daten es ermöglichen, festzustellen, dass jede menschliche Zelle etwa 50 chemische Elemente enthält. Sie werden biogen oder biophil genannt.
Natürlich wurden die meisten von ihnen sorgfältig untersucht und alle Möglichkeiten ihres Einflusses auf die Gesundheit und den Zustand des Menschen (sowohl im Übermaß als auch im Mangel) berücksichtigt. Allerdings verbleibt ein gewisser Anteil an Stoffen, deren Rolle nicht vollständig geklärt ist. Dies muss noch ermittelt werden.
Klassifizierung biophiler Elemente
Biogene Elemente lassen sich nach ihrem quantitativen Gehalt und ihrer Bedeutung für lebende Systeme in drei Gruppen einteilen.
- Makrobiogen – diejenigen, aus denen alle lebenswichtigen Verbindungen aufgebaut sind: Proteine, Nukleinsäuren, Kohlenhydrate, Lipide und andere. Dies sind die wichtigsten biogenen Elemente, darunter Kohlenstoff, Wasserstoff, Sauerstoff, Schwefel, Natrium, Chlor, Magnesium, Kalzium, Phosphor, Stickstoff und Kalium. Ihr Inhalt im Körper ist im Verhältnis zu anderen maximal.
- Mikrobiogen – in kleineren Mengen enthalten, aber spielen eine sehr wichtige Rolle bei der Aufrechterhaltung eines normalen Niveaus der lebenswichtigen Aktivität, der Durchführung vieler Prozesse und der Erhaltung der Gesundheit. Zu dieser Gruppe gehören Mangan, Selen, Fluor, Vanadium, Eisen, Zink, Jod, Ruthenium, Nickel, Chrom, Kupfer, Germanium.
- Ultramikrobiogen. Welche Rolle diese biogenen chemischen Elemente im Körper spielen, ist noch nicht geklärt. Man geht jedoch davon aus, dass sie ebenfalls wichtig sind und im ständigen Gleichgewicht gehalten werden müssen.
Diese Klassifizierung von Nährstoffen spiegelt die Bedeutung eines bestimmten Stoffes wider. Es gibt jedoch noch eine andere, die alle im Körper vorhandenen Verbindungen in Metalle und Nichtmetalle unterteilt. Die Tabelle der chemischen Elemente spiegelt sich in lebenden Systemen wider, was noch einmal unterstreicht, wie vernetzt alles ist.
Eigenschaften und Bedeutung von Makroelementen
Wenn Sie die Struktur von Proteinmolekülen verstehen, ist es leicht zu verstehen, wie wichtig die biogenen Elemente der Makronährstoffgruppe sind. Dazu gehören schließlich:
- Kohlenstoff;
- Sauerstoff;
- Wasserstoff;
- Stickstoff;
- manchmal Schwefel.
Das heißt, alle von uns genannten Stoffe sind lebenswichtig. Dies ist durchaus berechtigt, denn nicht umsonst werden Proteine als Lebensgrundlage bezeichnet.
Dabei spielt die Chemie der Nährstoffe eine wichtige Rolle. Denn gerade dank der chemischen Eigenschaften ist Kohlenstoff in der Lage, sich mit gleichnamigen Atomen zu riesigen Makroketten zu verbinden – der Grundlage aller organischen Verbindungen und damit des Lebens. Ohne die Fähigkeit von Wasserstoff, Wasserstoffbrückenbindungen zwischen Molekülen zu bilden, wäre es unwahrscheinlich, dass Proteine und Nukleinsäuren existieren könnten. Ohne sie gäbe es keine Lebewesen.
Sauerstoff ist einer der die wichtigsten Elemente Es ist nicht nur Teil der wichtigsten Substanz auf dem Planeten – Wasser, sondern weist auch eine starke Elektronegativität auf. Dadurch kann es an vielen Wechselwirkungen teilnehmen, einschließlich der Bildung von Wasserstoffbrückenbindungen.
Über die Bedeutung von Wasser muss man wahrscheinlich nicht reden. Jedes Kind weiß um seine Bedeutung. Es ist ein Lösungsmittel, ein Medium für biochemische Reaktionen, der Hauptbestandteil des Zytoplasmas von Zellen usw. Seine biogenen Elemente sind der gleiche Wasserstoff und Sauerstoff, die bereits zuvor erwähnt wurden.
Element Nr. 20 in der Tabelle
Calcium kommt in menschlichen und tierischen Knochen vor und ist ein wichtiger Bestandteil des Zahnschmelzes. Darüber hinaus ist es an vielen biologischen Prozessen im Körper beteiligt:
- Exozytose;
- Blutgerinnung;
- Kontraktion der Muskelfasern;
- Hormonproduktion.
Darüber hinaus bildet es das Außenskelett vieler Wirbelloser und Meereslebewesen. Der Bedarf an diesem Element steigt mit zunehmendem Alter und nimmt ab dem 20. Lebensjahr ab.
Der Wert von Natrium und Kalium
Diese beiden Elemente sind sehr wichtig für die korrekte und koordinierte Funktion der Zellmembranen sowie der Natrium-Kalium-Pumpe des Herzens. Viele Medikamente gegen Erkrankungen des Herz-Kreislauf-Systems enthalten diese Stoffe. Darüber hinaus dieselben Elemente:
- den osmotischen Druck in der Zelle aufrechterhalten;
- regulieren den pH-Wert der Umgebung;
- sind Teil des Blutplasmas und der Lymphflüssigkeit;
- Wasser im Gewebe zurückhalten;
- tragen zur Übertragung von Nervenimpulsen usw. bei.
Die Prozesse sind lebenswichtig, daher ist es schwierig, die Bedeutung dieser Makroelemente zu überschätzen.
Magnesium und Phosphor
Aufgrund der unterschiedlichen physikalischen und chemischen Eigenschaften sind diese beiden Stoffe in der Tabelle der chemischen Elemente recht weit voneinander entfernt. Auch die biologische Rolle ist unterschiedlich, aber sie haben auch etwas gemeinsam – ihre Bedeutung im Leben der Lebewesen.
Magnesium erfüllt folgende Funktionen:
- beteiligt sich an der Spaltung von Makromolekülen, die mit der Freisetzung von Energie einhergeht;
- beteiligt sich an der Übertragung von Nervenimpulsen und an der Regulierung der Herzaktivität;
- Ist aktive Komponente Für normale Operation Innereien;
- ist Teil der Substanzen, die die Aktivität der glatten Muskulatur usw. steuern.
Dies sind nicht alle Funktionen, aber die wichtigsten.
Phosphor wiederum spielt folgende Rolle:
- ist Teil einer großen Anzahl von Makromolekülen (Phospholipide, Enzyme und andere);
- ist Bestandteil der wichtigsten Energiereserven des Körpers – ATP- und ADP-Moleküle;
- kontrolliert den pH-Wert von Lösungen und fungiert als Puffer im Körper;
- ist als eines der Hauptbauelemente Bestandteil von Knochen und Zähnen.
Somit sind Makroelemente ein wichtiger Bestandteil der Gesundheit von Menschen und anderen Lebewesen, ihre Grundlage, der Beginn allen Lebens auf dem Planeten.
Hauptmerkmale von Mikroelementen
Biogene Elemente, die zu dieser Gruppe gehören, unterscheiden sich dadurch, dass der Bedarf des Körpers an ihnen geringer ist als bei Vertretern der vorherigen Gruppe. Ungefähr 100 mg pro Tag, jedoch nicht mehr als 150 mg. Insgesamt gibt es etwa 30 Sorten. Darüber hinaus kommen sie alle in unterschiedlicher Konzentration in der Zelle vor.
Die Rolle nicht aller von ihnen ist geklärt, aber die Folgen einer unzureichenden Aufnahme des einen oder anderen Elements sind deutlich sichtbar und äußern sich in verschiedenen Krankheiten. Am besten hinsichtlich ihrer biologischen Wirkung auf den Körper untersucht sind Kupfer, Selen und Zink sowie Eisen. Sie alle sind an den Mechanismen der humoralen Regulation beteiligt, Teil von Enzymen und Katalysatoren für Prozesse.
Biophiler Partikelkreislauf: Kohlenstoff
Jedes Atom ist in der Lage, einen Übergang von einem Organismus zu einem zu vollziehen Umfeld und zurück. In diesem Fall findet ein Prozess statt, der als „Nährstoffkreislauf“ bezeichnet wird. Betrachten wir sein Wesen am Beispiel eines Kohlenstoffatoms.
Atome durchlaufen in ihrem Zyklus mehrere Phasen.
- Der Großteil befindet sich im Erdinneren in Form von Kohle sowie in der Luft und bildet eine Kohlendioxidschicht.
- Kohlenstoff gelangt aus der Luft in Pflanzen, wenn er von diesen zur Photosynthese aufgenommen wird.
- Dann verbleibt es entweder in Pflanzen, bis sie absterben und gelangt in Kohlevorkommen, oder es gelangt in tierische Organismen, die sich von Pflanzen ernähren. Davon wird Kohlenstoff in Form von Kohlendioxid wieder in die Atmosphäre abgegeben.
- Wenn wir darüber reden Kohlendioxid, das im Weltmeer gelöst wird, gelangt dann aus dem Wasser in Pflanzengewebe und bildet schließlich Kalksteinablagerungen, oder es verdunstet in die Atmosphäre und der vorherige Zyklus beginnt von neuem.
Somit kommt es zu einer biogenen Migration chemischer Elemente, sowohl makro- als auch mikrobiogener Natur.
Biochemische Rolle und medizinische und biologische Bedeutung biogener P-Elemente. (Kohlenstoff, Stickstoff, Phosphor, Sauerstoff, Schwefel, Chlor, Brom, Jod)
Biogene D-Elemente. Zusammenhang zwischen der elektronischen Struktur von D-Elementen und ihren biologischen Funktionen. Die Rolle von D-Elementen bei der Komplexbildung in biologischen Systemen.
In lebender Materie wurden mehr als 70 Elemente gefunden.
Nährstoffe- Elemente, die der Körper für den Aufbau und die Funktion von Zellen und Organen benötigt.
Der menschliche Körper enthält die meisten S- und P-Elemente.
Wesentliche Makroelemente s-: H, Na, Mg, K, Ca
Wesentliche Makroelemente p-: C, N, O, P, S, Cl, I.
Verunreinigung s- und p-Elemente: Li, B, F.
Konzentration eines chemischen Elements– erhöhter Gehalt des Elements im Körper im Vergleich zur Umgebung.
Die Basis aller lebenden Systeme besteht aus sechs organogene Elemente: Kohlenstoff, Wasserstoff, Sauerstoff, Stickstoff, Phosphor, Schwefel. Ihr Gehalt im Körper erreicht 97 %.
Biogene Elemente werden in drei Blöcke unterteilt: s-, p-, d-.
S-Elemente
Grundinformation:
1. S-Elemente sind chemische Elemente, deren Atome mit Elektronen gefüllt sind, der S-Unterebene der äußeren Ebene.
2. Die Struktur ihrer Valenzstufe ns 1-2.
3. Kleine Atomladung, grosse Grösse Atome tragen dazu bei, dass die Atome der S-Elemente typische aktive Metalle sind; Ein Indikator dafür ist ihr geringes Ionisierungspotential. Die Chemie dieser Elemente ist hauptsächlich ionisch, mit Ausnahme von Lithium und Beryllium, die eine stärkere polarisierende Wirkung haben.
4. Sie haben relativ große Atom- und Ionenradien.
5. Geben Sie ganz einfach Valenzelektronen ab.
6. Sie sind starke Reduktionsmittel. Die reduzierenden Eigenschaften nehmen natürlich mit zunehmendem Atomradius zu. Die Regenerationsfähigkeit nimmt gruppenweit von oben nach unten zu.
Biologische Rolle:
Aufgrund ihrer sehr leichten Oxidation kommen Alkalimetalle in der Natur ausschließlich in Form von Verbindungen vor.
Natrium
1. Bezieht sich auf lebenswichtige Elemente, ist ständig im Körper enthalten und am Stoffwechsel beteiligt.
3. Im menschlichen Körper kommt Natrium in Form löslicher Salze vor: Chlorid, Phosphat, Bicarbonat.
4. Im ganzen Körper verteilt (im Blutserum, in der Liquor cerebrospinalis, in der Augenflüssigkeit, in Verdauungssäften, in der Galle, in den Nieren, in der Haut, im Knochengewebe, in der Lunge, im Gehirn).
5. Ist das wichtigste extrazelluläre Ion.
6. Natriumionen spielen eine wichtige Rolle bei der Gewährleistung der Konstanz der inneren Umgebung des menschlichen Körpers und tragen zur Aufrechterhaltung eines konstanten osmotischen Drucks der Bioflüssigkeit bei.
7. Natriumionen sind an der Regulierung des Wasserstoffwechsels beteiligt und beeinflussen die Funktion von Enzymen.
8. Natriumionen sind zusammen mit Kalium-, Magnesium-, Kalzium- und Chlorionen an der Übertragung von Nervenimpulsen beteiligt.
9. Wenn sich der Natriumgehalt im Körper ändert, kommt es zu Störungen des Nerven-, Herz-Kreislauf-Systems, der glatten Muskulatur und der Skelettmuskulatur.
Kalium
2. Im menschlichen Körper kommt Kalium im Blut, in den Nieren, im Herzen, im Knochengewebe und im Gehirn vor.
3. Kalium ist das wichtigste intrazelluläre Ion.
4. Kaliumionen spielen eine wichtige Rolle bei physiologischen Prozessen – Muskelkontraktion, normale Funktion Herz, Weiterleitung von Nervenimpulsen, Stoffwechselreaktionen.
5. Sie sind wichtige Aktivatoren intrazellulärer Enzyme.
Magnesium
2. Befindet sich im Dentin und Zahnschmelz sowie im Knochengewebe.
3. Akkumuliert sich in der Bauchspeicheldrüse, den Skelettmuskeln, den Nieren, dem Gehirn, der Leber und dem Herzen.
4. Ist ein intrazelluläres Kation.
Kalzium
2. In jeder Zelle des menschlichen Körpers enthalten. Der Großteil besteht aus Knochen- und Zahngewebe.
3. Calciumionen sind aktiv an der Übertragung von Nervenimpulsen, der Muskelkontraktion, der Regulierung des Herzmuskels und den Blutgerinnungsmechanismen beteiligt.
P-Elemente
Allgemeine Charakteristiken:
1. Listen Sie 30 Elemente des Periodensystems auf.
2. In den Perioden von links nach rechts nehmen die Atom- und Ionenradien der p-Elemente mit zunehmender Kernladung ab, die Ionisierungsenergie und die Elektronenaffinität nehmen im Allgemeinen zu, die Elektronegativität nimmt zu, die oxidative Aktivität elementarer Substanzen und nichtmetallischer Eigenschaften nehmen zu .
3. In Gruppen nehmen die Radien von Atomen und Ionen gleicher Art zu. Beim Übergang von 2p-Elementen nimmt die Ionisierungsenergie ab.
4. Mit zunehmender Ordnungszahl der p-Elemente in einer Gruppe werden die nichtmetallischen Eigenschaften schwächer und die metallischen Eigenschaften zunehmen.
Biologische Rolle:
2. Konzentriert sich in der Lunge, der Schilddrüse, der Milz, der Leber, dem Gehirn, den Nieren und dem Herzen.
3. Teil von Zähnen und Knochen.
4. Überschüssiges Bor ist schädlich für den menschlichen Körper (die Adrenalinaktivität nimmt ab).
Aluminium
1. Bezieht sich auf Verunreinigungselemente.
2. Konzentriert sich in Blutserum, Lunge, Leber, Knochen, Nieren, Nägeln und Haaren und ist Teil der Struktur der Nervenmembranen des menschlichen Gehirns.
3. Tagesnorm – 47 mg.
4. Beeinflusst die Entwicklung von Epithel- und Bindegewebe, die Regeneration von Knochengewebe und den Phosphorstoffwechsel.
5. Beeinflusst enzymatische Prozesse.
6. Ein Überschuss hemmt die Hämoglobinsynthese.
Thallium
1. Bezieht sich auf sehr giftige Elemente.
Kohlenstoff
1. Bezieht sich auf Makroelemente.
2. In der Zusammensetzung aller Gewebe in Form von Proteinen, Fetten, Kohlenstoffen, Vitaminen und Hormonen enthalten.
3. Aus biologischer Sicht ist Kohlenstoff das Organogen Nummer 1.
Silizium
1. Bezieht sich auf verunreinigte Mikroelemente.
2. Befindet sich in der Leber und den Nebennieren. Haare, Linse.
3. Eine Verletzung des Siliziums ist mit dem Auftreten von Bluthochdruck, Rheuma, Geschwüren und Anämie verbunden.
Germanium
1. Bezieht sich auf Mikroelemente.
2. Germaniumverbindungen fördern die Hämatopoese im Knochenmark.
3. Germaniumverbindungen sind wenig toxisch.
D-Elemente
Allgemeine Charakteristiken:
1. Es gibt 32 Elemente des Periodensystems.
2. Eingabe von 4–7 Hauptperioden. Ein Merkmal der Elemente dieser Perioden ist eine überproportional langsame Zunahme des Atomradius mit zunehmender Elektronenzahl.
3. Wichtiges Eigentum ist die variable Wertigkeit und Vielfalt der Oxidationsstufen. Die Möglichkeit der Existenz von d-Elementen in unterschiedlichen Oxidationsstufen bestimmt ein breites Spektrum an Redoxeigenschaften der Elemente.
4. D-Elemente in mittleren Oxidationsstufen weisen amphotere Eigenschaften auf.
5. Der Körper sorgt für den Start der meisten biochemischen Prozesse, die eine normale Lebensaktivität gewährleisten.
Biologische Rolle:
Zink
1. Mikroelement
2. Im menschlichen Körper 1,8 g.
3. Das meiste Zink kommt in Muskeln und Knochen sowie in Blutplasma, Leber und roten Blutkörperchen vor.
4. Bildet einen bioanorganischen Komplex mit Insulin, einem Hormon, das den Blutzucker reguliert.
5. Enthalten in Fleisch und Milchprodukten, Eiern.
Cadmium
1. Mikroelement.
2. Im menschlichen Körper – 50 mg.
3. Verunreinigungselement.
4. Kommt in den Nieren, der Leber, der Lunge und der Bauchspeicheldrüse vor.
Quecksilber
1. Mikroelement.
2. Verunreinigungselement.
3. Im menschlichen Körper – 13 mg.
4. Kommt in Fett- und Muskelgewebe vor.
5. Eine chronische Cadmium- und Quecksilbervergiftung kann die Knochenmineralisierung beeinträchtigen.
Chrom
1. Mikroelement.
2. Im menschlichen Körper – 6g.
3. Chrommetall ist ungiftig und die Verbindungen sind gesundheitsgefährdend. Sie verursachen Hautreizungen, die zu Dermatitis führen.
Molybdän
1. Mikroelement.
2. Bezieht sich auf die Metalle des Lebens und ist eines der wichtigsten Bioelemente.
3. Übermäßiger Gehalt führt zu einer Abnahme der Knochenstärke – Osteoporose.
4. Enthält verschiedene Enzyme.
5. Geringe Toxizität.
Wolfram
1. Mikroelement.
2. Die Rolle wurde nicht untersucht.
3. Die anionische Form von Wolfram wird im Magen-Darm-Trakt leicht absorbiert.
Aufgabe 5
Komplexe Zusammenhänge. Einteilung komplexer Verbindungen nach der Ladung der Koordinationssphäre und der Art der Liganden. 2. Koordinationstheorie von A. Werner. Das Konzept der Komplexbildner und Liganden. 3. Koordinationszahl, ihre Beziehung zur Geometrie des Komplexions. Die Art der Verbindung in Koordinationsverbindungen. Biologische komplexe Drüsen, Kobalt, Kupfer, Zink, ihre Rolle in Lebensprozessen.
Komplexe Zusammenhänge– chemische Verbindungen, deren Kristallgitter aus komplexen Gruppen bestehen, die durch die Wechselwirkung von Ionen oder Molekülen entstehen, die unabhängig voneinander existieren können.
Klassifikation von KS entsprechend der Ladung der inneren Kugel:
1. Kationisches Cl 2
2. Anionisches K 2
3. Neutral
Klassifikation von KS durch die Anzahl der von Liganden besetzten Plätze in der Koordinationssphäre:
1. Einzähnige Liganden. Sie belegen den 1. Platz im Koordinationsbereich. Solche Linanden sind neutral (Moleküle H 2 O, NH 3, CO, NO) und geladen (Ionen CN –, F –, Cl –, OH –).
2. Zweizähnige Liganden. Beispiele sind Liganden: Aminoessigsäureion, SO 4 2-, CO 3 2-.
3. Mehrzähnige Liganden. 2 oder mehr Bindungen mit Ionen. Beispiele: Ethylendiamintetraessigsäure und E-Salze, Proteine, Nukleinsäure.
Einstufung durch die Natur des Liganden:
1. Ammoniak– Komplexe, in denen Ammoniakmoleküle als Liganden dienen. SO 4.
2. Aquakomplexe– in dem Wasser der Ligand ist. Cl2
3. Carbonyle– bei denen die Liganden Kohlenmonoxidmoleküle (II) sind. ,
4. Hydroxo-Komplexe– in denen Godroxid-Ionen als Liganden fungieren. Na2.
5. Säurekomplexe– bei denen die Liganden saure Reste sind. Dazu gehören komplexe Salze und komplexe Säuren K2, H2.
Werners Theorie:
· Erläuterungen zu Strukturmerkmalen komplexer Verbindungen
· Nach dieser Theorie hat jede komplexe Verbindung ein Zentralatom (Ion) oder einen Komplexbildner (Zentralatom oder Zentralion).
· Um das Zentralatom herum befinden sich in einer bestimmten Reihenfolge weitere Ionen, Atome oder Moleküle, die Liganden (Addenden) genannt werden.
Komplexbildner– das Zentralatom eines komplexen Teilchens. Typischerweise ist der Komplexbildner ein Atom des Elements, das das Metall bildet, es kann aber auch ein Atom von Sauerstoff, Stickstoff, Schwefel, Jod und anderen Elementen sein, die Nichtmetalle bilden. Der Komplexbildner ist normalerweise positiv geladen und wird in diesem Fall als Metallzentrum bezeichnet. Die Ladung des Komplexbildners kann auch negativ oder gleich Null sein.
Liganden (Addens)– Atome oder isolierte Atomgruppen, die sich um den Komplexbildner befinden. Liganden können Partikel sein, die vor der Bildung der Komplexverbindung Moleküle (H 2 O, CO, NH 3), Anionen (OH -, Cl -, PO 4 3-) sowie das Wasserstoffkation H + waren.
Das Zentralatom (Zentralion) oder Komplexbildner ist über einen Donor-Akzeptor-Mechanismus durch Liganden durch eine polare kovalente Bindung verbunden und bildet die innere Sphäre des Komplexes.
Koordinationsnummer– die Anzahl der Liganden, die um das Zentralatom – den Komplexbildner – koordiniert sind.
Koordinationszahl des Zentralatoms– die Anzahl der Bindungen, über die die Liganden direkt mit dem Zentralatom verbunden sind.
Es lässt sich ein bestimmtes Muster zwischen der Koordinationszahl und der Struktur komplexer Verbindungen (der Geometrie der inneren Koordinationssphäre) beobachten.
· Wenn der Komplexbildner vorhanden ist Koordinierungsnummer 2, in der Regel hat ein komplexes Ion lineare Struktur, und der Komplexbildner und der Ligand liegen auf derselben Geraden. Solche komplexen Ionen wie andere +, – und andere haben eine lineare Struktur. Dabei werden die Orbitale des Zentralatoms, die an der Bindungsbildung nach dem Donor-Akzeptor-Mechanismus beteiligt sind, sp-hybridisiert.
· Komplexe mit Koordinierungsnummer 3 sind relativ selten und haben meist die Form gleichseitiges Dreieck, in dessen Mitte sich ein Komplexbildner und in den Ecken Liganden befinden (Hybridisierung vom Typ sp 2).
· Für Verbindungen mit Koordinierungsnummer 4 Für die räumliche Anordnung von Liganden gibt es zwei Möglichkeiten. Tetraederplatzierung Liganden mit einem Komplexbildner im Zentrum des Tetraeders (sp 3 -Hybridisierung der Atomorbitale des Komplexbildners). Flachquadratische Anordnung Liganden um das komplexierende Atom in der Mitte des Quadrats (dsp 2-Hybridisierung).
· Koordinationsnummer 5 Bei komplexen Verbindungen kommt es recht selten vor. Bei den wenigen Komplexverbindungen, bei denen der Komplexbildner von fünf Liganden umgeben ist, wurden jedoch zwei räumliche Konfigurationen festgestellt. Das Trinal-Bipyramide Und quadratische Pyramide mit einem Komplexbildner im Zentrum einer geometrischen Figur.
· Für Komplexe mit Koordinierungsnummer 6 typisch oktaedrische Anordnung Liganden, was einer sp 3 d 2 - oder d 2 sp 3 -Hybridisierung der Atomorbitale des Komplexbildners entspricht. Die oktaedrische Struktur von Komplexen mit einer Koordinationszahl von 6 ist die energetisch günstigste.
Biologische Rolle:
· Fe 3+ – ist Teil der Enzyme, die ORR katalysieren
· Co – Vitamin B12 (Hämatopoese und Synthese). Nukleinsäure)
Mg 2+ - Chlorophyll (Sonnenenergiereserve; Synthese von Polysacchariden)
· Mo – Purinstoffwechsel.
Aufgabe 6
Grundbestimmungen der Lösungstheorie: Lösung, Lösungsmittel, gelöster Stoff. Klassifizierung von Lösungen. 2. Faktoren, die die Löslichkeit bestimmen. 3. Methoden zum Ausdrücken der Konzentration von Lösungen, des Massenanteils, der Molarität und der molaren Konzentration von Äquivalenten. Gesetz der Äquivalente. 4. Lösungen gasförmige Stoffe: Gesetze von Henry, Dalton. Löslichkeit von Gasen in Gegenwart von Elektrolyten – Gesetz von Sechenov. Die Rolle der Lösung im Leben des Körpers.
Lösung– eine homogene Mischung bestehend aus Partikeln eines gelösten Stoffes, eines Lösungsmittels und Produkten aus der Wechselwirkung. Lösungsmittel– eine Komponente, deren Aggregatzustand sich während der Lösungsbildung nicht ändert. Die Masse des Lösungsmittels überwiegt.
Einstufung Von Aggregatzustand :
1. Massiv (Stahllegierung)
2. Flüssigkeit (eine Lösung aus Salz oder Zucker in Wasser)
3. Gasförmig (Atmosphäre).
Außerdem ausgezeichnet:
· Wässrige und nichtwässrige Lösungen.
· Verdünnte und unverdünnte Lösungen.
· Gesättigt und ungesättigt.
Faktoren, die die Löslichkeit bestimmen:
1. Die Art der Substanzen, die gemischt werden (Gleiches löst sich in Gleichem auf)
2. Temperatur
3. Druck
4. Vorhandensein einer dritten Komponente
Es gibt viele Möglichkeiten, die in einer Volumen- oder Masseneinheit einer Lösung enthaltene Substanzmenge zu messen. Dies sind die sogenannten Möglichkeiten, Konzentration auszudrücken Lösung.
Quantitative Konzentration ausgedrückt als Molarwert, Normalwert (Molkonzentrationsäquivalent), Prozentsatz, Molkonzentration, Titer und Stoffmengenanteil.
1. Die gebräuchlichste Art, die Konzentration von Lösungen auszudrücken, ist molare Konzentration von Lösungen oder Molarität. Sie ist definiert als die Anzahl der Mol gelöster Substanz in einem Liter Lösung. C m = n/V, mol/l (mol l -1)
2. Molares Konzentrationsäquivalent durch Zahl bestimmt MolmassenÄquivalente pro 1 Liter Lösung.
3. Prozentuale Konzentration der Lösung oder Massenanteil zeigt an, wie viele Masseneinheiten des gelösten Stoffes in 100 Masseneinheiten der Lösung enthalten sind. Dies ist das Verhältnis der Masse eines Stoffes zur Gesamtmasse einer Lösung oder eines Stoffgemisches. Der Massenanteil wird in Bruchteilen einer Einheit oder als Prozentsatz ausgedrückt.
4. Molare Konzentration Die Lösung gibt die Anzahl der Mol des gelösten Stoffes in 1 kg Lösungsmittel an.
5. Lösungstiter zeigt die Masse des gelösten Stoffes, der in 1 ml Lösung enthalten ist.
6. Mol oder Molenbruch eines Stoffes in einer Lösung ist gleich dem Verhältnis der Menge eines bestimmten Stoffes zur Gesamtmenge aller in der Lösung enthaltenen Stoffe.
Prüfungsfragen in der biologischen Chemie
für Zahnmedizinstudenten
1. Gegenstand und Aufgaben der biologischen Chemie. Stoffwechsel und Energie, hierarchische Organisationsstruktur und Selbstreproduktion als wichtigste Zeichen lebender Materie.
2. Der Stellenwert der Biochemie unter anderen biologischen Disziplinen. Ebenen der strukturellen Organisation von Lebewesen. Biochemie als molekulare Ebene der Untersuchung von Lebensphänomenen. Biochemie und Medizin.
3. Das Studium der biochemischen Muster der Bildung von Teilen des dentofazialen Apparats und der Aufrechterhaltung ihrer Funktionalität ist die grundlegende Grundlage eines Komplexes zahnmedizinischer Disziplinen.
4. Proteinmoleküle sind die Grundlage des Lebens. Elementare Zusammensetzung von Proteinen. Entdeckung von Aminosäuren. Peptidtheorie der Proteinstruktur.
5. Struktur und Klassifizierung von Aminosäuren. Ihre physikalisch-chemischen Eigenschaften. Methoden zur Trennung von Proteinen nach physikalischen und chemischen Eigenschaften.
6. Molekulargewicht von Proteinen. Größen und Formen von Proteinmolekülen. Kugelförmige und fibrilläre Proteine. Einfache und komplexe Proteine.
7. Physikalisch-chemische Eigenschaften von Proteinen: Löslichkeit, Ionisierung, Hydratation, Ausfällung von Proteinen aus Lösungen. Denaturierung. Methoden zur quantitativen Messung der Proteinkonzentration.
8. Primärstruktur von Proteinen. Abhängigkeit biologischer Eigenschaften von der Primärstruktur. Speziesspezifität der Primärstruktur von Proteinen.
9. Konformation von Peptidketten (Sekundär- und Tertiärstruktur). Bindungen, die die Proteinkonformation sicherstellen. Abhängigkeit biologischer Eigenschaften von der Konformation.
10. Domänenorganisation von Proteinmolekülen. Aufteilung von Proteinen in Familien und Superfamilien.
11. Quartärstruktur von Proteinen. Abhängigkeit der biologischen Aktivität von Proteinen von der Quartärstruktur. Kooperative Änderungen in der Konformation von Protomeren (am Beispiel von Hämoglobin).
12. Konformationsänderungen in Proteinen als Grundlage für die Funktion und Selbstregulation von Proteinen.
13. Native Proteine. Faktoren der Denaturierung und ihr Mechanismus.
14. Klassifizierung von Proteinen nach chemischer Zusammensetzung. eine kurze Beschreibung von Gruppe einfacher Proteine.
15. Komplexe Proteine: Definition, Klassifizierung nach Nicht-Protein-Komponenten. Kurze Beschreibung der Vertreter.
16. Biologische Funktionen von Proteinen. Die Fähigkeit zu spezifischen Interaktionen („Erkennung“) als Grundlage der biologischen Funktionen aller Proteine. Arten natürlicher Liganden und Merkmale ihrer Wechselwirkung mit Proteinen.
17. Unterschiede in der Proteinzusammensetzung von Organen und Geweben. Veränderungen der Proteinzusammensetzung während der Ontogenese und bei Krankheiten.
18. Enzyme, Entdeckungsgeschichte. Merkmale der enzymatischen Katalyse. Spezifität der Enzymwirkung. Klassifizierung und Nomenklatur von Enzymen.
19. Struktur von Enzymen. Das aktive Zentrum von Enzymen, Theorien zu seiner Entstehung.
20. Hauptstadien der enzymatischen Katalyse (Wirkmechanismus von Enzymen).
21. Abhängigkeit der Geschwindigkeit enzymatischer Reaktionen von Temperatur, pH-Wert, Enzymkonzentration und Substrat.
22. Enzym-Cofaktoren: Metallionen und Coenzyme. Coenzymfunktionen von Vitaminen (Diagramm).
23. Aktivierung von Enzymen (partielle Proteolyse, Reduktion von Thiolgruppen, Entfernung von Inhibitoren). Das Konzept der Aktivatoren, der Mechanismus ihrer Wirkung.
24. Enzyminhibitoren. Arten der Hemmung. Medikamente– Enzyminhibitoren.
25. Regulierung der Enzymwirkung: allosterische Inhibitoren und Aktivatoren, katalytische und regulatorische Zentren. Regulierung der Enzymaktivität nach Typ Rückmeldung, durch Phosphorylierung und Dephosphorylierung.
26. Unterschiede in der Enzymzusammensetzung von Organen und Geweben. Organspezifische Enzyme. Veränderungen der Enzymaktivität während der Entwicklung und Krankheit.
27. Hereditäre und erworbene Enzymopathien. Isoenzyme.
28. Vitamine. Geschichte der Entdeckung und Erforschung von Vitaminen. Funktionen von Vitaminen. Ernährungs- und Sekundärvitaminmangel und Hypovitaminose. Hypervitaminose.
29. Vitamine der Gruppe D. Provitamine, Struktur, Umwandlung in die aktive Form, Wirkung auf Stoffwechsel und Mineralisierungsprozesse.
30. Vitamin A, chemische Struktur, Rolle bei Stoffwechselprozessen. Manifestationen von Hypo- und Hypervitaminose.
31. Vitamin C, chemische Struktur, Rolle in lebenswichtigen Prozessen, Tagesbedarf, Wirkung auf den Stoffwechsel des Mundgewebes, Mangelerscheinungen.
32. Grundlegende Ebenen der Stoffwechselregulation. Autokrine, parakrine und endokrine Regulation.
33. Hormone, Konzept, allgemeine Eigenschaften, chemische Natur, biologische Rolle.
34. Hormonelle Regulation als Mechanismus der interzellulären und interorganischen Koordination des Stoffwechsels. Zielzellen und zelluläre Hormonrezeptoren.
35. Der Mechanismus der Übertragung eines Hormonsignals in eine Zelle durch Hormone der Membranrezeptionsmethode. Sekundäre Vermittler.
36. Der Mechanismus der Übertragung hormoneller Signale an Effektorsysteme durch Hormone der zytosolischen Empfangsmethode.
37. Zentrale Regulierung des endokrinen Systems. Die Rolle von Liberinen, Statinen und tropischen Hormonen der Hypophyse.
38. Insulin, Struktur, Bildung aus Proinsulin. Wirkung auf den Stoffwechsel von Kohlenhydraten, Lipiden und Aminosäuren.
39. Struktur, Synthese und Metabolismus von Jodthyroninen. Wirkung auf den Stoffwechsel. Hypo- und Hyperthyreose: Entstehungsmechanismus und Folgen.
40. Hormone, die den Stoffwechsel mineralisierter Gewebe regulieren (Parathyrin, Calcitonin, Somatotropin), Produktionsorte, chemische Natur, Mechanismus der regulatorischen Wirkung.
41. Eicosanoide: Konzept, chemische Struktur, Vertreter. Die Rolle von Eicosanoiden bei der Regulierung des Stoffwechsels und der physiologischen Funktionen des Körpers.
42. Proteine mit niedrigem Molekulargewicht der interzellulären Kommunikation (Wachstumsfaktoren und andere Zytokine) und ihre zellulären Rezeptoren.
43. Katabolismus und Anabolismus. Endergonische und exergonische Reaktionen in einer lebenden Zelle. Makroerge Verbindungen. Dehydrierung von Substraten und Oxidation von Wasserstoff (Bildung von Wasser) als Energiequelle für die ATP-Synthese.
44. NAD-abhängige und Flavin-Dehydrogenasen, Ubichinon-Dehydrogenase, Cytochrome b, c, c 1, a 1 und a 3 als Bestandteile der Atmungskette.
45. Die Struktur der Mitochondrien und die strukturelle Organisation der Atmungskette. Elektrochemisches Transmembranpotential als Zwischenenergieform während der oxidativen Phosphorylierung.
46. Die Atmungskette als wichtigstes Red-Ox-System des Körpers. Kopplung von Oxidations- und Phosphorylierungsvorgängen in der Atmungskette. R/O-Verhältnis.
47. Thermoregulatorische Funktion der Gewebeatmung.
48. Regulierung der Atmungskette. Dissoziation von Gewebeatmung und oxidativer Phosphorylierung. Dissoziierende Mittel.
49. Störungen des Energiestoffwechsels: hypoxische Zustände. Vitamine PP und B 2. Manifestation eines Vitaminmangels.
50. Grundlegender Katabolismus Nährstoffe, Stufen. Das Konzept spezifischer und allgemeiner Wege des Katabolismus.
51. Brenztraubensäure, Wege ihrer Entstehung. Oxidative Decarboxylierung von Brenztraubensäure: Reaktionsablauf, Struktur des Pyruvat-Dehydrogenase-Komplexes.
52. Acetyl-CoA, Bildungs- und Umwandlungswege im Körper. Die Bedeutung dieser Prozesse.
53. Tricarbonsäurezyklus: Reaktionsfolge, Eigenschaften von Enzymen. Beziehung zwischen gemeinsamen Katabolwegen und der Elektronen- und Protonentransportkette.
54. Allosterische Mechanismen der Regulierung des Citratzyklus. Bildung von CO 2 bei der Gewebeatmung. Anabole Funktionen des TCA-Zyklus. Vitamin B 1 und Pantothensäure, ihre biologische Rolle.
55. Nahrungsproteine. Allgemeines Diagramm der Quellen und Wege des Aminosäureverbrauchs in Geweben. Endogener und exogener Aminosäurepool.
56. Proteinstandards in der Ernährung. Stickstoffbilanz. Physiologisches Mindestprotein in Lebensmitteln. Hochwertige Komposition Nahrungsproteine.
57. Proteolyse von Proteinen. Allgemeine Eigenschaften und Klassifizierung von Verdauungskanalproteinasen, Substratspezifität. Aufnahme von Aminosäuren.
58. Transaminierung, Reaktionsmechanismus, Coenzymfunktion von Vitamin B6. Spezifität von Aminotransferasen. Biologische Rolle von Transaminierungsreaktionen.
59. Oxidative Desaminierung von Aminosäuren, Reaktionschemie. D- und L-Aminosäureoxidasen. Glutamat-Dehydrogenase.
60. Indirekte Desaminierung (Trans-Desaminierung) von Aminosäuren. Biologische Bedeutung von Desaminierungsreaktionen.
61. Decarboxylierung von Aminosäuren, Chemie. Biogene Amine. Ursprung, Funktionen. Inaktivierung biogener Amine.
62. Merkmale des Stoffwechsels einzelner Aminosäuren. Glycin und Serin. Der Mechanismus ihrer gegenseitigen Transformationen. Die Rolle von Glycin in den Prozessen der Biosynthese biologisch wichtiger Verbindungen.
63. Transmethylierung. Methionin und S-Adenosylmethionin. Ihre Rolle bei Biosynthese- und Neutralisationsreaktionen.
64. THFA und Synthese von Ein-Kohlenstoff-Gruppen, ihre Verwendung. Manifestation eines B-Mangels 9. Antivitamine Folsäure. Sulfonamid-Medikamente.
65. Merkmale des Metabolismus von Phenylalanin und Tyrosin, Hauptwege, funktionell bedeutsame Metaboliten. Genetische Defekte im Stoffwechsel dieser Aminosäuren.
66. Endprodukte des Aminosäurestoffwechsels: Ammoniumsalze und Harnstoff. Die wichtigsten Quellen und Möglichkeiten zur Neutralisierung von Ammoniak im Körper.
67. Die Rolle von Glutamat bei der Neutralisierung und dem Transport von Ammoniak, Prolinsynthese. Bildung und Ausscheidung von Ammoniumsalzen.
68. Biosynthese von Harnstoff, Reaktionsfolge. Zusammenhang zwischen dem Ornithin-Zyklus und dem TCA-Zyklus. Störungen bei der Bildung und Ausscheidung von Harnstoff. Hyperammonämie, Urämie.
69. Nukleinsäuren, Typen, Nukleotidzusammensetzung, Lokalisierung in der Zelle, biologische Rolle.
70. Struktur und biologische Funktionen von Mononukleotiden.
71. Primär- und Sekundärstruktur der DNA, Platzierung in einem Chromosom. DNA-Biosynthese. DNA-Polymerasen. Das Konzept eines replikativen Systems. DNA-Schäden und Reparatur.
72. RNA, Primär- und Sekundärstruktur, RNA-Typen in der Zelle, Funktionen der RNA. RNA-Biosynthese, Enzyme.
73. Nukleasen des Verdauungstrakts und des Gewebes. Abbau von Purinnukleotiden. Ursachen einer Hyperurikämie. Gicht.
74. Konzept der Biosynthese von Purinnukleotiden. Ursprung der „C“- und „N“-Atome im Purinkern. Inosinsäure als Vorstufe von Adenyl- und Guanylsäure.
75. Konzept des Abbaus und der Biosynthese von Pyrimidinnukleotiden.
76. Biosynthese von Proteinen, moderne Ideen. Die Hauptkomponenten des Proteinsynthesesystems. Stufen der Biosynthese.
77. Transfer-RNA als Aminosäureadapter. Biosynthese von Aminoacyl-tRNA. Substratspezifität von APCases. Isoakzeptor-tRNAs.
78. Struktur von Ribosomen. Die Abfolge von Ereignissen am Ribosom während des Aufbaus einer Polypeptidkette. Posttranslationale Proteinveränderungen.
79. Regulierung der Proteinbiosynthese. Konzept des Operons, Regulierung der Biosynthese auf der Transkriptionsebene.
80. Molekulare Mechanismen genetische Variabilität. Molekulare Mutationen, Typen, Häufigkeit.
81. Mechanismen zur Erhöhung der Anzahl und Diversität von Genen im Genom während der Evolution als Ausdruck unterschiedlicher Genaktivität.
82. Zelldifferenzierung. Veränderungen der Proteinzusammensetzung von Zellen während der Differenzierung (am Beispiel der Hb-Synthese während der Entwicklung eines Erythrozyten).
83. Proteinpolymorphismus als Manifestation genetischer Heterogenität. Varianten von Hb, Hp, Enzymen, gruppenspezifischen Blutsubstanzen.
84. Erbkrankheiten: Prävalenz, Ursprung von Defekten im Genotyp. Der Entstehungsmechanismus und die biochemischen Manifestationen von Erbkrankheiten.
85. Grundkohlenhydrate von Tieren, ihr Gehalt im Gewebe, biologische Rolle. Grundkohlenhydrate der Nahrung. Verdauung von Kohlenhydraten.
86. Glukose als wichtigster Stoffwechselmetabolit: allgemeines Schema Quellen und Verwendungsmöglichkeiten von Glukose im Körper.
87. Glukosekatabolismus. Der aerobe Abbau ist der Hauptweg für den Glukoseabbau. Stufen, Energie. Verteilung und physiologische Bedeutung des Prozesses.
88. Anaerober Abbau von Glukose (anaerobe Glykolyse). Glykolytische Oxidation, Substratphosphorylierung. Biologische Bedeutung.
89. Biosynthese von Glukose (Glukoneogenese) aus Milchsäure. Der Zusammenhang zwischen Glykolyse in Muskeln und Gluconeogenese in der Leber (Cori-Zyklus).
90. Eine Idee des Pentosephosphatwegs zur Umwandlung von Glucose. Stufen, Energie. Verbreitung und physiologische Bedeutung. Pentosephosphatzyklus.
91. Struktur, Eigenschaften und Verteilung von Glykogen als Reservepolysaccharid. Glykogenbiosynthese und ihre Mobilisierung. Die Rolle von Insulin, Glucagon und Adrenalin im Glykogenstoffwechsel.
92. Erbliche Störungen des Stoffwechsels von Monosacchariden und Disacchariden. Glykogenosen und Aglykogenosen.
93. Lipide: Definition, Klassifizierung, wichtigste Funktionen.
94. Die wichtigsten Lipide des menschlichen Gewebes. Reservelipide und Membranlipide. Eigenschaften von Fettsäuren im menschlichen Gewebe.
95. Nahrungsfette und ihre Verdauung. Lipasen und Phospholipasen und ihre Rolle. Beeinträchtigte Verdauung und Aufnahme von Lipiden. Resynthese von Triacylglycerinen im Enterozyten.
96. Transportformen von Blutfetten: Chylomikronen und Lipoproteine, Merkmale der chemischen Zusammensetzung, Struktur. Umwandlungen verschiedener Klassen von Lipoproteinen.
97. Reservierung und Mobilisierung von Fetten im Fettgewebe. Regulierung der Fettsynthese und -mobilisierung. Die Rolle von Insulin und Glucagon. Transport von Fettsäuren.
98. Stoffwechsel von Fettsäuren. b-Oxidation: Lokalisierung, Energetik, biologische Bedeutung. Stoffwechselschicksal von Acetyl-CoA.
99. Biosynthese von Fettsäuren, Komponenten, Biosyntheseschema. Biosynthese ungesättigter Fettsäuren.
100. Biosynthese und Verwendung von Acetessigsäure. Die physiologische Bedeutung dieses Prozesses. Ketonkörper. Ursachen von Ketonämie und Ketonurie.
101. Steroidstoffwechsel. Cholesterin, Struktur, Rolle. Konzept der Cholesterinbiosynthese. Regulierung der Synthese. Hypercholesterinämie und ihre Ursachen.
102. Arteriosklerose als Folge von Stoffwechselstörungen von Cholesterin und Lipoproteinen.
103. Grundlegende Phospholipide menschlicher Gewebe, ihre physiologischen Funktionen. Biosynthese und Abbau von Phospholipiden.
104. Hauptglykolipide menschlicher Gewebe, Struktur, biologische Rolle. Verständnis der Biosynthese und des Katabolismus von Glykolipiden. Sphingolipidosen.
105. Stoffwechsel des stickstofffreien Rests von Aminosäuren. Glucogene und ketogene Aminosäuren. Die Rolle von Insulin, Glucagon, Adrenalin und Cortisol bei der Regulierung des Stoffwechsels von Kohlenhydraten, Fetten und Aminosäuren.
106. Diabetes mellitus, Ursachen. Die wichtigsten biochemischen Störungen im Stoffwechsel von Proteinen, Lipiden und Kohlenhydraten. Veränderungen der Mundhöhle bei Diabetes mellitus.
107. Chemische Struktur und die Rolle der Hauptkomponenten (Proteine, Lipide, Kohlenhydrate) bei der Membranfunktion. Allgemeine Eigenschaften Membranen: Fluidität, transversale Asymmetrie, selektive Permeabilität.
108. Die Hauptfunktionen von Biomembranen. Endozytose und Exozytose, ihre funktionelle Bedeutung.
109. Mechanismus des Stofftransports durch Membranen: einfache Diffusion, primärer aktiver Transport, sekundär aktiver Transport (Symport, Antiport). Regulierte Transmembrankanäle.
110. Biochemie des Blutes. Merkmale der Entwicklung, Struktur und chemischen Zusammensetzung von Erythrozyten. Häm-Biosynthese. Die Struktur des Hämoglobinmoleküls.
111. Atmungsfunktion des Blutes: Sauerstofftransport durch Blut. Carboxyhämoglobin, Methämoglobin. Transport von Kohlendioxid im Blut. Anämische Hypoxie.
112. Hämoglobinabbau. Bilirubinbildung. Neutralisierung von Bilirubin. „Direktes“ und „indirektes“ Bilirubin.
113. Verletzung des Bilirubinstoffwechsels. Gelbsucht (hämolytisch, obstruktiv, hepatozellulär). Gelbsucht bei Neugeborenen.
114. Eisenstoffwechsel. Transferrin und Ferritin. Eisenmangelanämie. Idiopathische Hämochromatose.
115. Proteinspektrum von Blutplasma. Albumine und ihre Funktionen. Globuline, Kurzcharakteristik, Funktionen. Akute-Phase-Proteine. Blutenzyme. Ihr Ursprung.
116. Nicht proteinhaltige stickstoffhaltige und stickstofffreie Substanzen im Blutplasma, Herkunft, diagnostischer Wert der Definition.
117. Mineralische Bestandteile des Blutes. Verteilung zwischen Plasma und Zellen, normale Schwankungsbereiche der wichtigsten davon.
118. Elektrolytzusammensetzung von Körperflüssigkeiten. Der Mechanismus zur Aufrechterhaltung des Volumens, der Zusammensetzung und des pH-Werts von Körperflüssigkeiten.
119. Blutpuffersysteme. Störungen des Säure-Basen-Haushalts des Körpers. Entwicklungsursachen und Formen von Azidose und Alkalose.
120. Die Rolle der Nieren bei der Regulierung des Wasser- und Elektrolytstoffwechsels. Die Struktur und der Mechanismus der regulatorischen Wirkung von Vasopressin und Aldosteron.
121. Regulierung des Gefäßtonus. Kurze Merkmale der Renin-Angiotensin- und Kallikrein-Kinin-Systeme, ihre Beziehung.
122. Blutgerinnung. Interne und externe Gerinnungsmechanismen. Kaskadenmechanismus von Blutgerinnungsprozessen. Die Rolle von Vitamin K bei der Blutgerinnung.
123. Antikoagulans-System. Natürliche Blutgerinnungshemmer. Hämophilie.
124. Fibrinolytisches Blutsystem. Plasminogen, seine Aktivierung. Störungen der Blutgerinnungsprozesse. DIC-Syndrom.
125. Bindegewebe, Typen, Stoffwechsel und Funktionsmerkmale Bindegewebszellen.
126. Faserstrukturen des Bindegewebes. Kollagen: Artenvielfalt, Merkmale der Aminosäurezusammensetzung, Primär- und Raumstruktur, Biosynthese.
127. Selbstorganisation von Kollagenfibrillen. „Alterung“ der Kollagenfasern.
128. Bindegewebselastin: Merkmale der Aminosäurezusammensetzung und räumliche Struktur des Moleküls. Nicht-kollagene Bindegewebsproteine.
129. Katabolismus von Kollagen und Elastin. Schwäche des antioxidativen Systems im Bindegewebe.
130. Glykosaminoglykane und Proteoglykane des Bindegewebes: Struktur und Funktionen.
131. Biosynthese und postsynthetische Modifikation von Glykosaminoglykanen und Proteoglykanen des Bindegewebes. Abbau der Grundsubstanz des Bindegewebes.
132. Knochengewebe: Verhältnis organischer und mineralischer Bestandteile, Merkmale des Knochengewebestoffwechsels.
133. Die Rolle der Vitamine C, D, A und K im Stoffwechsel von Knochen- und Zahngewebe. Regulierung von Stoffwechselprozessen. Osteoporose und Osteomalazie.
134. Hormonelle Regulierung der Osteogenese, des Umbaus und der Mineralisierung von Knochengewebe.
135. Zusammensetzung und Stoffwechseleigenschaften eines reifen Zahns.
136. Speichel: mineralische und organische Bestandteile, ihre biologischen Funktionen.
137. Die Hauptgruppen der Speichelproteine, ihre Rolle. Speichelenzyme. Diagnostischer Wert der Bestimmung der Aktivität von Speichelenzymen.
138. Stoffwechselfunktionen von Fluorid. Wege des Fluorideintritts in den Körper und deren Ausscheidung. Verteilung von Fluorid im Körper.
139. Die Rolle von Fluoridionen bei den Mineralisierungsprozessen von Knochen- und Zahngewebe. Toxische Wirkung von überschüssigem Fluorid. Manifestation eines Fluoridmangels. Der Einsatz von Fluoridpräparaten in der Zahnheilkunde.
140. Die Rolle der Leber in lebenswichtigen Prozessen. Entgiftungsfunktion der Leber. Stoffwechsel der Neutralisation von Fremdstoffen: Reaktionen der mikrosomalen Oxidation und Konjugation.
141. Neutralisierung von Toxinen, Metaboliten, biologisch aktiven Substanzen, Fäulnisprodukten in der Leber (Beispiele).
142. Sauerstofftoxizität: Bildung reaktiver Sauerstoffspezies, ihre Wirkung auf Lipide. Membranlipidperoxidation. Antioxidatives System.
143. Konzept der chemischen Karzinogenese.
144. Chemische Zusammensetzung der grauen und weißen Substanz des Gehirns. Myelin. Struktur, Lipidzusammensetzung.
145. Elementare Akte der Nerventätigkeit. Die Rolle des Transmembran-Ionengradienten bei der Übertragung von Nervenimpulsen.
146. Die wichtigsten Vermittler von Nervenimpulsen und ihre Rezeptoren. Neuropeptide.
147. Merkmale des Energiestoffwechsels im Nervengewebe.
148. Chemische Zusammensetzung des Muskelgewebes. Die Hauptproteine der Myofibrillen und des Sarkoplasmas. Die Rolle von Myoglobin.
149. Der Mechanismus der Muskelkontraktion und -entspannung. Merkmale des Energiestoffwechsels im Muskelgewebe.
Biochemische Konstanten und Elemente
Was ist Biochemie? Biologische oder physiologische Biochemie ist die Wissenschaft der chemischen Prozesse, die dem Leben eines Organismus zugrunde liegen und im Inneren einer Zelle ablaufen. Der Zweck der Biochemie (der Begriff kommt vom griechischen Wort „bios“ – „Leben“) als Wissenschaft ist das Studium Chemikalien, Struktur und Stoffwechsel der Zellen, die Art und Methoden ihrer Regulierung, der Mechanismus der Energieversorgung für Prozesse innerhalb der Zellen.
Medizinische Biochemie: Wesen und Ziele der Wissenschaft
Medizinische Biochemie – der Abschnitt, der studiert chemische Zusammensetzung Zellen des menschlichen Körpers, Stoffwechsel darin (auch bei pathologischen Zuständen). Denn jede Krankheit, auch in einem asymptomatischen Zeitraum, hinterlässt zwangsläufig Spuren in den chemischen Prozessen in Zellen und den Eigenschaften von Molekülen, die sich in den Ergebnissen der biochemischen Analyse widerspiegeln. Ohne Kenntnisse der Biochemie ist es unmöglich, die Ursache der Krankheit zu finden und sie wirksam zu behandeln.
Biochemischer Bluttest
Was ist ein Blutchemietest? Die biochemische Blutuntersuchung gehört in vielen Bereichen der Medizin (zum Beispiel Endokrinologie, Therapie, Gynäkologie) zu den labordiagnostischen Methoden.
Es hilft, die Krankheit genau zu diagnostizieren und eine Blutprobe anhand der folgenden Parameter zu untersuchen:
Alanin-Aminotransferase (ALAT, ALT);
Cholesterin oder Cholesterin;
Bilirubin;
Harnstoff;
Diastase;
Glukose, Lipase;
Aspartataminotransferase (AST, AST);
Gamma-Glutamyl-Transpeptidase (GGT), Gamma-GT (Glutamyl-Transpeptidase);
Kreatinin, Protein;
Antikörper gegen das Epstein-Barr-Virus.
Für die Gesundheit jedes Menschen ist es wichtig zu wissen, was Blutbiochemie ist und zu verstehen, dass ihre Indikatoren nicht nur alle Daten für eine wirksame Behandlung liefern, sondern auch zur Vorbeugung von Krankheiten beitragen. Abweichungen von normale Indikatoren- Dies ist das erste Signal dafür, dass im Körper etwas nicht stimmt.
Blut für die Leberforschung: Bedeutung und Ziele
Darüber hinaus wird die biochemische Diagnostik die Überwachung der Krankheitsdynamik und der Behandlungsergebnisse ermöglichen und so ein vollständiges Bild des Stoffwechsels und des Mangels an Mikroelementen in der Organfunktion erstellen. Beispielsweise wird die Leberbiochemie ein obligatorischer Test für Menschen mit Leberfunktionsstörungen sein. Was ist das? Dies ist die Bezeichnung für einen biochemischen Bluttest zur Untersuchung der Menge und Qualität von Leberenzymen. Wenn ihre Synthese gestört ist, droht die Entstehung von Krankheiten und entzündlichen Prozessen.
Besonderheiten der Leberbiochemie
Biochemie der Leber – was ist das? Die menschliche Leber besteht aus Wasser, Lipiden und Glykogen. Sein Gewebe enthält Mineralien: Kupfer, Eisen, Nickel, Mangan, daher ist die biochemische Untersuchung des Lebergewebes eine sehr informative und recht effektive Analyse. Die wichtigsten Enzyme in der Leber sind Glukokinase und Hexokinase. Die folgenden Leberenzyme reagieren am empfindlichsten auf biochemische Tests: Alanin-Aminotransferase (ALT), Gamma-Glutamyl-Transferase (GGT), Aspartat-Aminotransferase (AST). In der Regel orientiert sich die Studie an den Indikatoren dieser Substanzen.
Für eine vollständige und erfolgreiche Überwachung seiner Gesundheit sollte jeder wissen, was „biochemische Analyse“ ist.
Bereiche der biochemischen Forschung und die Bedeutung der korrekten Interpretation der Analyseergebnisse
Was studiert Biochemie? Vor allem Stoffwechselprozesse, die chemische Zusammensetzung der Zelle, die chemische Natur und Funktion von Enzymen, Vitaminen, Säuren. Eine Auswertung von Blutparametern anhand dieser Parameter ist nur möglich, wenn korrekte Dekodierung Analyse. Wenn alles in Ordnung ist, sollten die Blutwerte für verschiedene Parameter (Glukosespiegel, Protein, Blutenzyme) nicht von der Norm abweichen. Andernfalls ist dies als Zeichen einer Fehlfunktion des Körpers zu werten.
Biochemie entschlüsseln
Wie entschlüsselt man die Zahlen in den Analyseergebnissen? Nachfolgend sind die Hauptindikatoren aufgeführt.
Glucose
Der Glukosespiegel zeigt die Qualität des Kohlenhydratstoffwechselprozesses. Der Grenzgehalt sollte 5,5 mmol/l nicht überschreiten. Ist der Wert niedriger, kann dies auf Diabetes, endokrine Erkrankungen und Leberprobleme hinweisen. Erhöhte Glukosewerte können auf Diabetes zurückzuführen sein. physische Aktivität, hormonelle Medikamente.
Eiweiß
Cholesterin
Harnstoff
Dies ist die Bezeichnung für das Endprodukt des Proteinabbaus. Bei einem gesunden Menschen sollte es vollständig über den Urin aus dem Körper ausgeschieden werden. Geschieht dies nicht und gelangt es ins Blut, sollten Sie unbedingt Ihre Nierenfunktion überprüfen.
Hämoglobin
Dabei handelt es sich um ein Protein der roten Blutkörperchen, das die Körperzellen mit Sauerstoff sättigt. Norm: für Männer – 130–160 g/l, für Mädchen – 120–150 g/l. Niedriges Niveau Hämoglobin im Blut gilt als einer der Indikatoren für die Entwicklung einer Anämie.
Biochemischer Bluttest auf Blutenzyme (ALAT, AST, CPK, Amylase)
Enzyme sind für die ordnungsgemäße Funktion von Leber, Herz, Nieren und Bauchspeicheldrüse verantwortlich. Ohne die erforderliche Menge ist ein vollständiger Austausch der Aminosäuren schlichtweg unmöglich.
Der Wert der Aspartataminotransferase (AST, AST – ein zelluläres Enzym des Herzens, der Nieren, der Leber) sollte bei Männern und Frauen nicht höher als 41 bzw. 31 Einheiten/l sein. Andernfalls kann dies auf die Entwicklung einer Hepatitis und einer Herzerkrankung hinweisen.
Lipase (ein Enzym, das Fette abbaut) spielt eine wichtige Rolle im Stoffwechsel und sollte 190 Einheiten/l nicht überschreiten. Ein erhöhter Wert weist auf eine Fehlfunktion der Bauchspeicheldrüse hin.
Die Bedeutung der biochemischen Analyse von Blutenzymen kann kaum überschätzt werden. Jeder Mensch, dem seine Gesundheit am Herzen liegt, muss wissen, was Biochemie ist und was sie untersucht.
Amylase
Dieses Enzym kommt in der Bauchspeicheldrüse und im Speichel vor. Es ist für den Abbau von Kohlenhydraten und deren Aufnahme verantwortlich. Norm - 28-100 Einheiten/l. Sein hoher Blutspiegel kann auf Nierenversagen, Cholezystitis, Diabetes mellitus, Bauchfellentzündung.
Die Ergebnisse einer biochemischen Blutuntersuchung werden auf einem speziellen Formular festgehalten, das die Gehalte der Substanzen angibt. Oftmals wird diese Analyse zusätzlich verordnet, um die beabsichtigte Diagnose zu klären. Bedenken Sie bei der Entschlüsselung der Ergebnisse der Blutbiochemie, dass diese auch vom Geschlecht, Alter und Lebensstil des Patienten beeinflusst werden. Jetzt wissen Sie, was Biochemie untersucht und wie Sie ihre Ergebnisse richtig interpretieren.
Wie bereitet man sich richtig auf eine Blutspende für die Biochemie vor?
Akute Erkrankungen innerer Organe;
Rausch;
Vitaminmangel;
Entzündliche Prozesse;
Zur Vorbeugung von Krankheiten während der Schwangerschaft;
Zur Klärung der Diagnose.
Blut zur Analyse wird früh am Morgen entnommen und Sie können nichts essen, bevor Sie zum Arzt kommen. Andernfalls werden die Analyseergebnisse verfälscht. Eine biochemische Studie wird zeigen, wie korrekt Ihr Stoffwechsel und Ihre Salze im Körper sind. Darüber hinaus sollten Sie mindestens ein bis zwei Stunden vor der Blutentnahme keinen süßen Tee, Kaffee oder Milch trinken.
Beantworten Sie unbedingt die Frage, was Biochemie ist, bevor Sie den Test durchführen. Wenn Sie den Prozess und seine Bedeutung kennen, können Sie Ihren Gesundheitszustand richtig einschätzen und in medizinischen Fragen kompetent sein.
Wie wird Blut für die Biochemie entnommen?
Der Eingriff dauert nicht lange und ist praktisch schmerzlos. Von einer Person in sitzender Position (manchmal bietet sie an, sich auf die Couch zu legen) nimmt der Arzt es nach Anlegen eines Tourniquets. Die Injektionsstelle muss mit einem Antiseptikum behandelt werden. Die gesammelte Probe wird in ein steriles Röhrchen gegeben und zur Analyse an das Labor geschickt.
Die Qualitätskontrolle der biochemischen Forschung erfolgt in mehreren Phasen:
Präanalytisch (Patientenvorbereitung, Analyse, Transport ins Labor);
Analytik (Verarbeitung und Lagerung von Biomaterial, Dosierung, Reaktion, Ergebnisanalyse);
Postanalytisch (Ausfüllen eines Formulars mit dem Ergebnis, Labor- und klinische Analyse, Senden an den Arzt).
Die Qualität des biochemischen Ergebnisses hängt von der Angemessenheit der gewählten Forschungsmethode, der Kompetenz der Labortechniker, der Genauigkeit der Messungen, der technischen Ausrüstung, der Reinheit der Reagenzien und der Einhaltung der Diät ab.
Biochemie für Haare
Was ist Biochemie für Haare? Biocurling ist eine Methode zum langfristigen Lockenlocken. Der Unterschied zwischen einer normalen Dauerwelle und einer Biodauerwelle ist grundlegend. Im letzteren Fall wird auf Wasserstoffperoxid, Ammoniak und Thioglykolsäure verzichtet. Die Rolle des Wirkstoffs übernimmt ein Cystin-Analogon (biologisches Protein). Daher kommt auch der Name der Haarstyling-Methode.
Die unbestrittenen Vorteile sind:
Sanfte Wirkung auf die Haarstruktur;
Verschwommene Grenze zwischen nachgewachsenem und dauergewelltem Haar;
Der Vorgang kann wiederholt werden, ohne abzuwarten, bis die Wirkung vollständig verschwindet.
Bevor Sie jedoch zum Meister gehen, sollten Sie die folgenden Nuancen berücksichtigen:
Die Biowellentechnologie ist relativ komplex und Sie müssen bei der Auswahl eines Spezialisten sorgfältig vorgehen;
Die Wirkung ist von kurzer Dauer, etwa 1–4 Monate (besonders bei Haaren, die nicht dauergewellt oder gefärbt wurden oder eine dichte Struktur haben);
Biowave ist nicht billig (im Durchschnitt 1500-3500 Rubel).
Methoden der Biochemie
Was ist Biochemie und mit welchen Methoden wird geforscht? Ihre Wahl hängt von ihrem Zweck und den vom Arzt gestellten Aufgaben ab. Sie dienen dazu, die biochemische Struktur der Zelle zu untersuchen, die Probe auf mögliche Abweichungen von der Norm zu untersuchen und so bei der Diagnose der Krankheit zu helfen, die Dynamik der Genesung herauszufinden usw.
Die Biochemie ist einer der wirksamsten Tests zur Abklärung, Diagnosestellung, Behandlungsüberwachung und Festlegung eines erfolgreichen Behandlungsplans.
Struktur, Eigenschaften und Funktionen von Proteinen.
Die Aufklärung der Struktur von Proteinen ist eines der Hauptprobleme der modernen Biochemie.
Proteinmoleküle sind hochmolekulare Verbindungen, die aus Aminosäuren bestehen.
Die meisten Proteine haben 4 Organisationsebenen (4 Strukturen des Proteinmoleküls).
Primärstruktur eines Proteins.
Derzeit ist die Primärstruktur von etwa 2500 Proteinen entschlüsselt, und in der Natur gibt es 10 12 verschiedene Proteine.
Die Primärstruktur ist die Reihenfolge (Reihenfolge) der Verbindung von Aminosäureresten über eine Peptidbindung.
Eine Peptidbindung wird durch die Carboxylgruppe einer Aminosäure und die Aminogruppe einer anderen Aminosäure gebildet.
-Aminosäuren sind an der Bildung der Primärstruktur beteiligt.
Die Peptidbindung bildet das Rückgrat der Polypeptidkette; es handelt sich um ein sich wiederholendes Fragment.
Merkmale der Peptidbindung:
Koplanarität – alle in der Peptidbindung enthaltenen Atome liegen in derselben Ebene.
Substituenten an der C-N-Bindung befinden sich in trans-Position.
Eine Peptidbindung ist in der Lage, zwei Wasserstoffbrückenbindungen mit anderen Gruppen, einschließlich Peptidgruppen, zu bilden.
Die Peptidbindung ist eine starke kovalente Bindung, die Bindungsenergie beträgt 110 kcal/mol.
Eigenschaften der Proteinprimärstruktur
Bestimmung – die Reihenfolge der Aminosäuren in einem Protein ist genetisch kodiert. Informationen zur Aminosäuresequenz sind in der DNA enthalten.
Einzigartigkeit – jedes Protein im Körper zeichnet sich durch eine spezifische Aminosäuresequenz aus.
Aminosäuren, aus denen Proteine bestehen, werden in zwei Gruppen eingeteilt:
Austauschbare Aminosäuren sind Aminosäuren, die in Struktur und Eigenschaften ähnlich sind.
Nicht austauschbare Aminosäuren, die sich in Struktur und Eigenschaften unterscheiden.
Es gibt zwei Arten von Aminosäuresubstitutionen in einem Proteinmolekül:
Konservativ – Ersatz einer Aminosäure durch eine andere mit ähnlicher Struktur. Ein solcher Ersatz verändert die Eigenschaften des Proteins nicht.
Beispiele: gli-ala, asp-glu, tir-fen, val-ley.
Unter radikalischer Substitution versteht man den Austausch einer Aminosäure durch eine andere, die sich in ihrer Struktur unterscheidet. Dieser Austausch führt zu Veränderungen der Eigenschaften des Proteins.
Beispiele: glu-val, ser-cis, pro-tri, fen-asp, ile-met.
Bei einem radikalen Ersatz entsteht ein Protein mit unterschiedlichen Eigenschaften, was zu einer Pathologie führen kann.
Der radikale Ersatz von Glu durch Val an der sechsten Position im Hämoglobinmolekül führt zur Entwicklung einer Sichelzellenanämie. Bei dieser Pathologie nehmen rote Blutkörperchen bei niedrigem Partialdruck eine Sichelform an. Nach der Freisetzung von Sauerstoff wird dieses Hämoglobin in eine schwerlösliche Form umgewandelt und beginnt in Form von spindelförmigen Kristalloiden, sogenannten Taktoiden, auszufallen. Taktoide verformen die Zelle und rote Blutkörperchen nehmen eine Sichelform an. In diesem Fall kommt es zur Hämolyse der roten Blutkörperchen. Die Krankheit verläuft akut und Kinder sterben. Diese Pathologie wird Sichelzellenanämie genannt.
Universalität der Primärstruktur. Proteine, die in verschiedenen Organismen die gleichen Funktionen erfüllen, haben die gleiche oder eine ähnliche Primärstruktur.
In natürlichen Proteinen kommt dieselbe Aminosäure nicht öfter als dreimal hintereinander vor.
Sekundärstruktur von Protein.
Unter Sekundärstruktur versteht man die Art und Weise, wie eine Polypeptidkette in eine helikale oder gefaltete Konformation gefaltet wird.
Konformation ist die räumliche Anordnung von Substituentengruppen in einem organischen Molekül, die aufgrund der freien Rotation um einzelne Kohlenstoffbindungen ihre Position im Raum frei ändern können, ohne Bindungen aufzubrechen.
Es gibt zwei Arten von Proteinsekundärstrukturen:
1. -Spirale
2. - Falten.
Die Sekundärstruktur wird durch Wasserstoffbrückenbindungen stabilisiert. Wasserstoffbrückenbindungen treten zwischen dem Wasserstoffatom in der NH-Gruppe und dem Carboxylsauerstoff auf.
Eigenschaften - Spiralen.
Jedes Protein zeichnet sich durch seinen eigenen Helizitätsgrad der Polypeptidkette aus. Spiralabschnitte wechseln sich mit linearen ab. Im Hämoglobinmolekül sind die β-Ketten zu 75 % helikal, im Lysozym zu 42 %, im Pepsin zu 30 %.
Der Grad der Helikalisierung hängt von der Primärstruktur des Proteins ab.
Die Aminosäure Prolin verhindert die Spiralisierung des Proteinmoleküls.
Beim Falten entsteht eine leicht gekrümmte Konfiguration der Polypeptidkette.
Die Faltung ist durch Wasserstoffbrückenbindungen innerhalb einer Polypeptidkette oder komplexer Polypeptidketten gekennzeichnet.
In Proteinen sind Übergänge von der -Helix- zur -Faltung und zurück aufgrund der Neuanordnung von Wasserstoffbrückenbindungen möglich.
Die Faltung hat eine flache Form.
Die Spirale hat eine Stabform.
Wasserstoffbrückenbindungen sind schwache Bindungen, die Bindungsenergie beträgt 10–20 kcal/mol, aber eine große Anzahl von Bindungen sorgt für die Stabilität des Proteinmoleküls.
In einem Proteinmolekül gibt es sowohl starke (kovalente) Bindungen als auch schwache, was einerseits die Stabilität des Moleküls und andererseits die Labilität gewährleistet.
Tertiärstruktur eines Proteins.
Die Tertiärstruktur eines Proteins ist die Art und Weise, wie die Polypeptidkette im Raum angeordnet ist.
Basierend auf der Form der Tertiärstruktur des Proteins werden sie in kugelförmige und fibrilläre unterteilt.
Kovalente Bindungen (Peptid und Disulfid) sind an der Stabilisierung der Tertiärstruktur eines Proteinmoleküls beteiligt. Die Hauptrolle bei der Stabilisierung spielen nichtkovalente Bindungen: Wasserstoff, elektrostatische Wechselwirkungen geladener Gruppen, intermolekulare Van-der-Waals-Kräfte, Wechselwirkungen unpolarer Seitenradikale von Aminosäuren, sogenannte hydrophobe Wechselwirkungen.
Hydrophobe Aminosäurereste Ala, Val, Isol, Met, Phen interagieren in einer wässrigen Umgebung miteinander. In diesem Fall scheinen unpolare hydrophobe Aminosäureradikale in das Proteinmolekül einzutauchen und dort trockene Zonen zu bilden, während polare Radikale in Richtung Wasser ausgerichtet sind.
Wenn die Polypeptidkette eines Proteins gefaltet wird, neigt sie dazu, eine energetisch günstige Form mit weniger Energiegeruch anzunehmen.
Bei der Bildung der Tertiärstruktur biegt sich die Polypeptidkette an den Stellen von Prolin und Glycin.
Kugelförmige Proteine sind wasserlöslich, fibrilläre Proteine hingegen nicht.
Quartärstruktur von Proteinen.
Proteine, die aus einer Polypeptidkette bestehen, haben nur eine Tertiärstruktur (Lysozym, Pepsin, Myoglobin, Trypsin).
Proteine, die aus mehreren Polypeptidketten bestehen, zeichnen sich durch eine Quartärstruktur aus.
Unter Quartärstruktur versteht man die Kombination einzelner Polypeptidketten mit Tertiärstruktur zu einem funktionell aktiven Proteinmolekül. Jede einzelne Polypeptidkette wird als Protomer bezeichnet und weist häufig keine biologische Aktivität auf.
Ein Proteinmolekül kann mehrere Protomere aufweisen, die zusammen ein Oligomer oder Multimer bilden.
Proteine mit Quartärstruktur zeichnen sich durch das Konzept einer Untereinheit aus.
Eine Untereinheit ist der funktionell aktive Teil eines Proteinmoleküls.
Ein Beispiel für ein Protein mit Quartärstruktur ist Hämoglobin, das aus 4 Protomeren besteht: 2 und 2 Ketten.
Die Wechselwirkung von Polypeptidketten während der Bildung eines Oligomers erfolgt aufgrund polarer Gruppen von Aminosäureresten. Zwischen polaren Gruppen werden ionische, Wasserstoffbrückenbindungen und hydrophobe Wechselwirkungen gebildet.
Denaturierung.
Denaturierung ist der Prozess der Störung der höchsten Organisationsebenen eines Proteinmoleküls (sekundär, tertiär, quartär) unter dem Einfluss verschiedener Faktoren.
In diesem Fall entfaltet sich die Polypeptidkette und liegt in entfalteter Form oder in Form einer Zufallsspirale in Lösung.
Bei der Denaturierung geht die Hydratationshülle verloren und das Protein fällt aus und verliert gleichzeitig seine nativen Eigenschaften.
Es kommt zu Denaturierung physische Faktoren: Temperatur, Druck, mechanische Einflüsse, Ultraschall und ionisierende Strahlung; chemische Faktoren: Säuren, Laugen, organische Lösungsmittel, Alkaloide, Salze von Schwermetallen.
Es gibt 2 Arten der Denaturierung:
Bei der reversiblen Denaturierung – Renaturierung oder Reaktivierung – handelt es sich um einen Prozess, bei dem sich ein denaturiertes Protein nach der Entfernung denaturierender Substanzen wieder selbst in seine ursprüngliche Struktur organisiert und dabei die biologische Aktivität wiederherstellt.
Bei der irreversiblen Denaturierung handelt es sich um einen Prozess, bei dem die biologische Aktivität nach Entfernung der Denaturierungsmittel nicht wiederhergestellt wird.
Eigenschaften denaturierter Proteine.
Eine Erhöhung der Anzahl reaktiver oder funktioneller Gruppen im Vergleich zum nativen Proteinmolekül (dies sind Gruppen COOH, NH 2, SH, OH, Gruppen von Nebenradikalen von Aminosäuren).
Reduzierte Löslichkeit und Ausfällung des Proteins (verbunden mit dem Verlust der Hydratationshülle), Entfaltung des Proteinmoleküls, mit „Erkennung“ hydrophober Radikale und Neutralisierung der Ladungen polarer Gruppen.
Ändern der Konfiguration eines Proteinmoleküls.
Verlust der biologischen Aktivität durch Störung der natürlichen Struktur.
Leichtere Spaltung durch proteolytische Enzyme im Vergleich zum nativen Protein – der Übergang der kompakten nativen Struktur in eine ausgedehnte lockere Form erleichtert Enzymen den Zugang zu den Peptidbindungen des Proteins, die sie zerstören.
Enzymatische Hydrolysemethoden basieren auf der selektiven Wirkung proteolytischer Enzyme, die Peptidbindungen zwischen bestimmten Aminosäuren spalten.
Pepsin spaltet Bindungen, die durch Phenylalanin-, Tyrosin- und Glutaminsäurereste gebildet werden.
Trypsin löst die Bindungen zwischen Arginin und Lysin auf.
Chymotrypsin hydrolysiert die Bindungen von Tryptophan, Tyrosin und Phenylalanin.
LEKTION 3
Struktur und Eigenschaften von Enzymen.
Enzyme (Enzyme) sind spezifische Proteine, die Teil aller Zellen und Gewebe lebender Organismen sind und die Rolle biologischer Katalysatoren spielen.
Nachweis der Proteinnatur von Enzymen.
Isoelektrischer Punkt von Enzymen.
Verhalten von Enzymen bei Änderung der Konzentration von Wasserstoffgenen.
Hohe Enzymspezifität.
Enzyme sind nicht in der Lage, semipermeable Membranen zu durchdringen.
Erhaltung der Enzymaktivität nach Einwirkung wasserentziehender Mittel (Aceton, Alkohol, Neutralsalze von Alkalimetallen).
Initiierung von Enzymen durch Erhitzen. Die Enzyminaktivierung geht mit der Proteindenaturierung einher. Enzyme werden auch durch die Einwirkung von Mineralsäuren, Laugen, Salzen, Alkaloiden sowie durch Bestrahlung mit Röntgen- und Ultraviolettstrahlen zerstört.
Elektrochemische Eigenschaften von Enzymen.
Enzyme und anorganische Katalysatoren haben gemeinsame Eigenschaften:
Anorganische Katalysatoren und biologische Katalysatoren – Enzyme werden in geringen Mengen benötigt, um eine Reaktion durchzuführen.